Контрольная работа по дисциплине: Микробиология, санитария и гигиена

Министерство  образования и науки Российской Федерации

Федерального государственного бюджетного образовательного учреждения 
высшего профессионального образования 
«Российский государственный торгово-экономический университет»

Техникум Пермского  института (филиала)

 

 

 

 

 

 

 

 

КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА №1

 

по дисциплине: Микробиология, санитария и гигиена

Вариант 9

 

 

 

Выполнил студент группы Ти-11 
Никитин Роман Антонович 
№ зачетной книжки 0105

Дата  сдачи 15.02.13

Проверил преподаватель 
Горшкова Ксения Геннадьевна 
Дата  проверки ________________________

Оценка _______________________________ 
Подпись преподавателя __________________

 

 

 

 

 

 

Пермь, 2012

 

Микробиология.

 

1. Гниение: химическая и биологическая сущность. Роль гнилостных бактерий в природе и порче пищевых продуктов.

 

Гниение (аммонификация) - процесс разложения азотсодержащих органических соединений (белков, аминокислот), в результате их ферментативного гидролиза под действием аммонифицирующих микроорганизмов с образованием токсичных для человека конечных продуктов - аммиака, сероводорода, а также первичных и вторичных аминов при неполной минерализации продуктов разложения:

 

- трупных ядов (путресцин и кадаверин);

- ароматические соединения (скатол, индол - образуются в результате дезаминирования и декарбоксилирования аминокислоты триптофана);

- гниение серосодержащих аминокислот (цистеина, цистина и метионина) приводит к выделению сероводорода, меркаптанов, диметилсульфоксида.

 

Этапы гниения.

Первой стадией разложения белков является их гидролиз, как микробными протеазами, так и протеазами клеток погибшего организма, высвобождаемыми из лизосом в результате смерти клеток ( аутолиз ). Протеолиз происходит в несколько стадий- в начале белки расщепляются до всё ещё крупных полипептидов, затем образовавшиеся полипептиды расщепляются до олигопептидов, которые в свою очередь расщепляются до дипептидов и свободных аминокислот. Образовавшиеся свободные аминокислоты затем подвергаются ряду превращений, приводящих к выделению характерных для гниения продуктов. Первыми стадиями является дезаминирование аминокислот, в результате которого аминогруппа аминокислоты отщепляется и высвобождается свободный ион аммония и декарбоксилирование, в результате которого карбоксильная группа отщепляется с высвобождением двуокиси углерода (реакция декарбоксилирования чаще всего происходит в условиях пониженного pH). В результате декарбоксилирования высвобождаются также первичные амины:

H2N-(CH2)4-CHNH2-COOH (лизин) → H2N-(CH2)4-CH2NH2 (кадаверин) + CO2

Выделяют так называемое окислительное дезаминирование (наиболее распространённый вид дезаминирования, в результате которого NAD(P) восстанавливается до NAD(P)H2) и гидролитическое дезаминирование, при котором аминогруппа аминокислоты заменяется на гидроксильную.

Также некоторые аминокислоты трансаминируются путём перемещения аминогруппы аминокислоты на 2-оксикислоту (в результате этого процесса также происходит дезаминирование аминокислот, кроме этого синтезируются те аминокислоты, которые бактерии не могут синтезировать путём аминирования ионами аммония). Образовавшиеся в результате дезаминирования и декарбоксилирования продукты могут, как окисляться микроорганизмами с целью получения энергии в виде АТФ, так и участвовать в реакциях промежуточного обмена.

 

 

Гнилостные бактерии.

Аммонифицирующие микроорганизмы (иначе гнилостные микроорганизмы, гнилостная микрофлора) широко распространены в почве, воздухе, воде, животных и растительных организмах. Поэтому любой подходящий субстрат быстро подвергается гниению.

Умеренное, контролируемое иммунитетом организма бактериальное гниение белков также является необходимой частью пищеварения и происходит в толстом кишечнике человека и животных. Их активаторами являются Proteus, Escherichia, Morganella, Klebsiella, Pseudomonas. По мнению И. И. Мечникова, постоянно образующиеся в кишечнике продукты гниения (скатол, индол и др.), вызывают хроническую интоксикацию и являются одной из причин преждевременного старения. Чрезмерно интенсивное гниение в толстом кишечнике является причиной гнилостной диспепсии, диареи и дисбактериоза толстого кишечника.

 

2. Ферменты микроорганизмов, строение, свойства, классификация. Роль в организме и деятельности человека.

 

Ферменты, или энзимы - обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества - продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТ Фаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу).

 

Свойства ферментов.

Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают  в роли катализаторов практически  во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах - ими катализируется более 4000 разных биохимических реакций. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10-10 моль/л и менее. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в секунду. Например, одна молекула фермента ренина, содержащегося в слизистой оболочке желудка телёнка, створаживает около 106 молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37 °C. При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов - ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы - в сотни и тысячи раз.

 

Классификация ферментов.

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической  классификации ферментов.

1. Оксидоредуктазы - катализируют окисление или восстановление.

Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа.

2. Трансферазы - катализируют перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило с молекулы АТФ.
3. Гидролазы - катализируют гидролиз химических связей.

Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза.

4. Лиазы - катализируют разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
5. Изомеразы - катализируют структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
6. Лигазы - катализируют образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза АТФ. Пример: ДНК - полимераза.

 

Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так  и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям.

 

Строение ферментов.

По строению ферменты могут быть однокомпонентными, простыми белками, и двухкомпонентными, сложными белками. Во втором случае в составе  фермента обнаруживается добавочная группа небелковой природы.В разное время возникли различные наименования белковой части и добавочной группы в двухкомпонентных ферментах.Химическая природа важнейших коферментов была выяснена в 30-е годы нашего столетия благодаря трудам О. Варбурга, Р. Куна, П. Каррера и др. Оказалось, что роль коферментов в двухкомпонентных ферментах играют большинство витаминов (Е, К, Q, В1, В2, В6 В12, С, Н и др.) или соединений, построенных с участием витаминов (коэнзим А, НАД+ и т. п.). Кроме того, функцию коферментов выполняют такие соединения, как НS-глутатион, многочисленная группа нуклеотидов и их производных, фосфорные эфиры некоторых моносахаридов и ряд других веществ.Характерной особенностью двухкомпонентных ферментов является то, что ни белковая часть, ни добавочная группа в отдельности не обладают заметной каталитической активностью. Только их комплекс проявляет ферментативные свойства. При этом белок резко повышает каталитическую активность добавочной группы, присущую ей в свободном состоянии в очень малой степени; добавочная же группа стабилизирует белковую часть и делает ее менее уязвимой к денатурирующим агентам. Таким образом, хотя непосредственным исполнителем каталитической функции является простетическая группа, образующая каталитический центр, ее действие немыслимо без участия полипептидных фрагментов белковой части фермента. Более того, в апоферменте есть участок, характеризующийся специфической структурой, избирательно связывающий кофермент. Это так называемый кофермент связывающий домен; его структура у различных апоферментов, соединяющихся с одним и тем же коферментом, очень сходна. Таковы, например, пространственные структуры нуклеотидсвязывающих доменов ряда дегидрогеназ.Иначе обстоит дело у однокомпонентных ферментов, не имеющих добавочной группы, которая могла бы входить в непосредственный контакт с преобразуемым соединением. Эту функцию выполняет часть белковой молекулы, называемая каталитическим центром. Предполагают, что каталитический центр однокомпонентного фермента представляет собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, располагающихся в определенной части белковой молекулы.Чаще всего в каталитических центрах однокомпонентных ферментов встречаются остатки сер, гис, три, арг, цис, асп, глу и тир. Радикалы перечисленных аминокислот выполняют здесь ту же функцию, что и кофермент в составе двухкомпонентного фермента. Аминокислотные остатки, образующие каталитический центр однокомпонентного фермента, расположены в различных точках единой полипептидной цепи. Поэтому каталитический центр возникает в тот момент, когда белковая молекула приобретает присущую ей третичную структуру. Следовательно, изменение третичной структуры фермента под влиянием тех или иных факторов может привести к деформации каталитического центра и изменению ферментативной активности.Кроме каталитического центра, образованного сочетанием аминокислотных радикалов или присоединением кофермента, у ферментов различают еще два центра: субстратный и аллостерический.Под субстратным центром понимают участок молекулы фермента, ответственный за присоединение вещества (субстрата), подвергающегося ферментативному превращению. Часто этот участок называют “якорной площадкой” фермента, где, как судно на якорь, становится субстрат. Во многих случаях прикрепление субстрата к ферменту идет за счет взаимодействия с e-аминогрулпой радикала лиз, расположенного в субстратном центре. Эту же роль может выполнять СООН-группа глу, а также НS-группа цис. Однако работы последних лет показали, что гораздо большее значение здесь имеют силы гидрофобных взаимодействий и во-дородные связи, возникающие между радикалами аминокислотных остатков субстратного центра фермента и соответствующими группировками в молекуле субстрата. Понятие о каталитическом и субстратном центре не следует абсолютизировать. В реальных ферментах субстратный центр может совпадать (или перекрываться) с каталитическим центром. Более того, каталитический центр может окончательно формироваться в момент присоединения субстрата. Поэтому часто говорят об активном центре фермента, представляющем сочетание первого и второго. Активный центр у ферментов располагается на две щели при двухъядерной структуре, например у лизоцима и рибонуклеазы, или на дне глубокой впадины, как у химотрипсиногена. Аллостерический центр представляет собой участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому определенного низкомолекулярного (а иногда — и высокомолекулярного) вещества изменяется третичная структура белковой молекулы. Вследствие этого изменяется конфигурация активного центра, сопровождающаяся либо увеличением, либо снижением каталитической активности фермента. Это явление лежит в основе так называемой аллостерической регуляции каталитической активности ферментов.Значения молекулярных масс ферментов колеблются в широких пределах: от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В природе насчитывается несколько десятков ферментов, обладающих сравнительно небольшими молекулами (до 50 тыс.). Однако большинство ферментов представлено белками более высокой молекулярной массы, построенными из субъединиц. Так, каталаза (М=25200) содержит в молекуле шесть протомеров с М=42000 каждый. Молекула фермента, ускоряющего реакцию синтеза рибонуклеиновых кислот (РНК-полимераза, М = 400000), состоит из 6 неравных субъединиц. Полная молекула глутаматдегидрогеназы, ускоряющей процесс окисления глутаминовой кислоты (М=336000), построена из 6 субъединиц с М=56000. Способы компоновки протомеров в мультимеры разнообразны. Крайне важно, что достроенный из субъединиц фермент проявляет максимальную каталитическую активность именно в виде мультимера: диссоциация на протомеры резко снижает активность фермента. Не все ферменты-мультимеры построены исключительно из каталитически активных протомеров. Наряду с каталитическими в их составе отмечены регуляторные субъединицы, как, например, у аспартаткарбамилтрансферазы. Среди ферментов-мультимеров безусловно преобладают димеры и тетрамеры (их несколько сотен), в меньшей мере распространены гексамеры и октамеры (несколько десятков) и необыкновенно редко встречаются тримеры и пентамеры. Молекулы ферментов-мультимеров в ряде случаев составлены из субъединиц двух типов, обозначаемых условно как субъединицы типа А и В. Они сходны друг с другом, но отличаются по некоторым деталям первичной и третичной структур. В зависимости от соотношения протомеров типа А и В в мультимере последний может существовать в виде нескольких изомеров, которые называют изозимами.

 

В настоящее время  интерес к изозимам резко повысился. Оказалось, что кроме генетически  детерминированных изозимов существует большая группа ферментов, обладающая множественными формами, возникающими в результате их посттрансляционной модификации. Множественные формы ферментов и изозимы в частности используются сейчас для диагностики болезней в медицине, прогнозирования продуктивности животных подбора родительских пар при скрещивании для обеспечения максимального гетерозиса в потомстве и т. п. Значение пространственной организации ферментов особенно ярко выявляется при изучении строения так называемых мультиэнзимов, т.е. ферментов, обладающих способностью ускорять одновременно несколько химических реакций и осуществлять сложные превращения субстрата. Примером может служить мультиэнзим, ускоряющий реакцию окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты. Этот многоферментный комплекс с М=4500000 состоит из трех видов ферментов. Первый из них (E1) ускоряет реакцию декарбоксилирования пировиноградной кислоты. В состав комплекса входит 12 димерных молекул этого фермента (К=19200). Второй и третий ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные процессы при окислении пировиноградной кислоты, сосредоточены внутри мультиэнзимного комплекса. Один из них (Е3) представлен шестью димерными молекулами (М=112 000), другой (Е2) — 24 протомерами (М=70000). В тех случаях, когда мультиэнзимный комплекс обслуживает единый, многоступенчатый процесс биохимических превращений, его называют метаболоном (от слова метаболизм — обмен веществ). Таковы метаболоны гликолиза, биосинтеза ряда аминокислот, цикла дикарбоновых и трикарбоновых кислот и др. В результате слаженного во времени и пространстве действия всех трех видов входящих в его состав ферментов мультиэнзим с огромной скоростью осуществляет превращение пировиноградной кислоты. Именно в кооперативном характере каталитического процесса и кроется главное отличие биокатализаторов от катализаторов неорганической природы, именно поэтому интенсивность биокатализа в десятки, сотни и тысячи раз превосходит мощность действия неорганических катализаторов. Сравнительно недавно выявлена еще одна своеобразная черта в строении ферментов: некоторые из них являются полифункциональными, т.е. обладают несколькими энзиматическими активностями, но всего лишь одной полипептидной цепью. Дело в том, что эта единая цепь при формировании третичной структуры образует несколько функционально и стерически обособленных глобулярных участков — доменов, каждый из которых характеризуется своей каталитической активностью. При изучении мультиэнзимных комплексов и полифункциональных ферментов удалось понять наиболее важную особенность ферментативного катализа, а именно — эстафетную передачу промежуточных продуктов реакции от одного компонента каталитической системы к другому без их высвобождения.

Санитария и  гигиена.

 

3. Требования к личной гигиене работников ПОП. Значение медицинских осмотров и их виды. Личная медицинская книжка.

 

3.1. Лица, поступающие на работу в организации общественного питания, проходят предварительные при поступлении и периодические медицинские осмотры, профессиональную гигиеническую подготовку и аттестацию в установленном порядке.

3.2. Выпускники высших, средних и специальных учебных заведений в течение первого года после их окончания допускаются к работе без прохождения гигиенической подготовки и аттестации в установленном порядке.

3.3. На каждого работника заводится личная медицинская книжка установленного образца, в которую вносятся результаты медицинских обследований и лабораторных исследований, сведения о перенесенных инфекционных заболеваниях, отметка о прохождении гигиенической подготовки и аттестации.

3.4. Работники организации обязаны соблюдать следующие правила личной гигиены:

- оставлять верхнюю одежду, обувь, головной убор, личные вещи в гардеробной;

- перед началом работы тщательно мыть руки с мылом, надевать чистую санитарную одежду, подбирать волосы под колпак или косынку или надевать специальную сеточку для волос;

- работать в чистой санитарной одежде, менять ее по мере загрязнения;

- при посещении туалета снимать санитарную одежду в специально отведенном месте, кроме головного убора, после посещения туалета тщательно мыть руки с мылом;

- при появлении признаков простудного заболевания или кишечной дисфункции, а также нагноений, порезов, ожогов сообщать администрации и обращаться в медицинское учреждение для лечения;

- сообщать обо всех случаях заболеваний кишечными инфекциями в семье работника;

- при изготовлении блюд, кулинарных изделий и кондитерских изделий снимать ювелирные украшения, часы и другие бьющиеся предметы, коротко стричь ногти и не покрывать их лаком, не застегивать спецодежду булавками;

- не курить и не принимать пищу на рабочем месте (прием пищи и курение разрешаются в специально отведенном помещении или месте). При нахождении в местах курения санитарная одежда должна быть снята, кроме головного убора.

3.5. Ежедневно перед началом смены в холодном, горячем и кондитерском цехах,  медработник или другие ответственные лица проводят осмотр открытых поверхностей тела работников на наличие гнойничковых заболеваний. Лица с гнойничковыми заболеваниями кожи, нагноившимися порезами, ожогами, ссадинами, а также с катарами верхних дыхательных путей к работе в этих цехах не допускаются.

3.6. В каждой организации (цехе, участке) следует иметь аптечку с набором медикаментов для оказания первой медицинской помощи.