Главные представители ди- и трисахаридов. Содержание олигосахаридов в растительной продукции

Министерство сельского хозяйства Российской Федерации ФГБОУ ВПО

«Государственный аграрный университет Северного Зауралья»

Кафедра общей биологии

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА

По дисциплине: Биохимия растений

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Выполнил: студентка заочного отделения

БСДСзс - 121108

Лотова Е.В.

Проверил: Фадеева Е.Ф.

 

 

 

 

 

 

 

 

Тюмень, 2014г.

Содержание

 

1. Главные представители ди- и  трисахаридов. Содержание олигосахаридов  в растительной продукции…………………………………..

2. Порча жиров и растительных  масел. Кислотное и перекисное число……...

3. Физиологические функции белков  в живом организме. Полипептидная  теория строения белка…………………………………………

4. Классификация трансфераз. Участие  их в обменных процессах…………

5. Энергетика биохимических процессов. Эндергонические и экзергонические реакции………………………………

6. Изменение содержания витаминов  в онтогенезе растений и под  влиянием внешних условий. Способы  хранения витаминов…………………

7. Биосинтез ДНК в растительном  организме…………………………..

8. Химический состав зерна злаков. Биохимические изменения при созревании зерна………………………

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1. Главные представители ди- и  трисахаридов. Содержание олигосахаридов  в растительной продукции

 

Олигосахариды – это углеводы, которые способны подвергаться гидролизу и содержащие от 2 до 10 остатков моносахаридов (с греч. «олиго» - немного). Их также называют кристаллическими полисахаридами или полисахаридами первого порядка. Имеют постоянную молекулярную массу, чем отличаются от высших полисахаридов. По физическим свойствам близки моносахаридам: хорошо кристаллизуются, растворяются в воде и имеют сладкий вкус. В воде растворяются с образованием истинных, а не коллоидных растворов, как полисахариды. Многие из них, подобно моносахаридам, обладают восстанавливающими свойствами, так как имеют в своем составе свободную альдегидную либо кетогруппу. К редуцирующим сахарам, из числа олигосахаридов, относят мальтозу, лактозу и др. Дисахариды сахароза, трегалоза и тетрасахарид стахиоза редуцирующими свойствами не обладают.

По строению олигосахариды делят на дисахариды, три- , тетра-, пентасахариды и др.

К дисахаридам относят углеводы, содержащие два остатка моносахарида, один из которых является глюкозой. Сахароза дополнительно содержит фруктозу, лактоза – галактозу, мальтоза – еще одну молекулу глюкозы.

- лактоза - молочный сахар - построен из галактозы и глюкозы. Он содержится в молоке животных и человека, также содержится в пыльцевых трубочках отдельных растений.

- сахароза, или тростниковый сахар. Сахароза очень распространена  в растительном мире; в небольших  количествах содержится в стеблях, листьях, семенах, ягодах, фруктах, клубнях и корнях различных растений. Больше всего этого сахара в корнеплодах сахарной свеклы (14-20%) и соке стеблей сахарного тростника (11-15%). Сахароза состоит из α-D-глюкозы и β-D-фруктозы.

- мальтоза, или солодовый сахар, образуется при расщеплении крахмала  под действием амилаз. Этих ферментов больше всего в проросшем зерне, а высушенное проросшее зерно называется солодом. Мальтоза состоит из двух молекул α-D-глюкозы. Мальтоза является продуктом расщепления крахмала и накапливается в большом количестве только в проросших семенах. Ее много содержится в солоде, который получается при хранении во влажном и теплом помещении зерен злаков.

Трисахариды и тетрасахариды – малочисленные группы углеводов, главными представителями которых являются рафиноза и стахиоза. Кроме глюкозы в их состав входят остатки галактозы и фруктозы. Раффиноза (мелитриоза) обнаружена в семенах хлопчатника, стахиоза – в семенах люпина желтого, сои, гороха, чечевицы, и других бобовых культур.

 

2. Порча жиров и растительных  масел. Кислотное и перекисное  число

 

Растительные масла с ненасыщенными жировыми кислотами при длительном или неправильно хранении прогоркают. Прогоркание - это сложный химический процесс происходит при хранении жира в неблагоприятных условиях (доступ воздуха и влаги, свет, тепло), в результате чего жиры приобретают горьковатый вкус и неприятный запах. Порча происходит в результате накопления вторичных продуктов окисления и гидролиза жиров: перекисей, альдегидов, кетонов, оксикислот, свободных жирных кислот, которые меняют органолептические свойства масел. Окислению жиров способствует фермент липоксигеназа, гидролизу - липаза. Данные ферменты являются естественной примесью нерафинированных растительных масел. Кроме ферментов масла в качестве примесей содержат фосфатиды в количестве 1-2%, стероиды – 0,3-0,5%, жирорастворимые витамины, пигменты и др. При рафинировании масел почти полностью удаляются.

Для оценки пищевой пригодности и свойств растительных масел используют константы жиров. Служат количественным критерием питательной ценности и товарного качества масел. Различают кислотное число, перекисное число, йодное число, число омыления и температуру плавления. Кислотное число – характеризует степень гидролиза ТАГ ферментом липазой. Численно равно количеству КОН в мг, необходимому для нейтрализации свободных жирных кислот, содержащихся в 1 г жира. Кислотное число возрастает при прорастании семян масличных культур и при неправильном хранении растительных масел. Много свободных жирных кислот бывает в масле, полученном из недозрелых семян. В семенах масличных культур кислотное число нормируется стандартами.

Перекисное число – характеризует степень окисления жиров. Численно равно количеству йода, вытесненного из йодида калия перекисями, содержащимися в 100г жира. Перекисное число возрастает при прогоркании и порче масел.

 

3. Физиологические функции белков  в живом организме. Полипептидная  теория строения белка

 

Функции белков чрезвычайно многообразны. Каждый данный белок как вещество с определенным химическим строением выполняет одну узкоспециализированную функцию и лишь в нескольких отдельных случаях — несколько взаимосвязанных. Например, гормон мозгового слоя надпочечников адреналин, поступая в кровь, повышает потребление кислорода и артериальное давление, содержание сахара в крови, стимулирует обмен веществ, а также является медиатором нервной системы у холоднокровных животных.

Каталитическая (ферментативная) функция

С, и значениях рН близких к нейтральным. В этих условиях скорости протекания большинства реакций ничтожно малы, поэтому для их приемлемого осуществления необходимы специальные биологические катализаторы — ферменты. Даже такая простая реакция, как дегидратация угольной кислоты:°Многочисленные биохимические реакции в живых организмах протекают в мягких условиях при температурах, близких к 40

CO2 + H2O HCO3-+ H+

-аминокислот к соответствующим  т-РНК в процессе биосинтеза  белка, катализируют присоединение  только L-аминокислот и не катализируют  присоединение D-аминокислот.a4H+ + 4e- + O2, в живых организмах катализируются ферментами (реакции синтеза, осуществляются при помощи ферментов синтетаз, реакции гидролиза — при помощи гидролаз, окисление — при помощи оксидаз, восстановление с присоединением — при помощи гидрогеназ и т.д.). Как правило, ферменты — это либо белки, либо комплексы белков с каким-либо кофактором — ионом металла или специальной органической молекулой. Ферменты обладают высокой, иногда уникальной, избирательностью действия. Например, ферменты, катализирующие присоединение ®катализируется ферментом карбоангидразой. Вообще все реакции, за исключением реакции фотолиза воды 2H2O

Транспортная функция белков

-галактозидпермеазой.b-галаткозид, поэтому транспортный белок называют bВнутрь клетки должны поступать многочисленные вещества, обеспечивающие ее строительным материалом и энергией. В то же время все биологические мембраны построены по единому принципу — двойной слой липидов, в который погружены различные белки, причем гидрофильные участки макромолекул сосредоточены на поверхности мембран, а гидрофобные “хвосты” — в толще мембраны. Данная структура непроницаема для таких важных компонентов, как сахара, аминокислоты, ионы щелочных металлов. Их проникновение внутрь клетки осуществляется с помощью специальных транспортных белков, вмонтированных в мембрану клеток. Например, у бактерий имеется специальный белок, обеспечивающий перенос через наружную мембрану молочного сахара — лактозы. Лактоза по международной номенклатуре обозначается

Важным примером транспорта веществ через биологические мембраны против градиента концентрации является К/ Na-ый насос. В ходе его работы происходит перенос трех положительных ионов Na+ из клетки на каждые два положительных иона K+ в клетку. Эта работа сопровождается накоплением электрической разности потенциалов на мембране клетки. При этом расщепляется АТФ, давая энергию. Молекулярная основа натрий-калиевого насоса была открыта недавно, это оказался фермент, расщепляющий АТФ — калий-натрийзависимая АТФ-аза.

У многоклеточных организмов существует система транспорта веществ от одних органов к другим. В первую очередь это гемоглобин. Кроме того, в плазме крови постоянно находится транспортный белок — сывороточный альбумин. Этот белок обладает уникальной способностью образовывать прочный комплексы с жирными кислотами, образующимися при переваривании жиров, с некоторыми гидрофобными аминокислотами со стероидными гормонами, а также со многими лекарственными препаратами, такими, как аспирин, сульфаниламиды, некоторые пенициллины.

Рецепторная функция

Большое значение, в особенности для функционирования многоклеточных организмов, имеют белки-рецепторы, вмонтированные в плазматическую мембрану клеток и служащие для восприятия и преобразования различных сигналов, поступающих в клетку, как от окружающей среды, так и от других клеток. В качестве наиболее исследованных можно привести рецепторы ацетилхолина, находящиеся на мембране клеток в ряде межнейронных контактов, в том числе в коре головного мозга, и у нервно-мышечных соединений. Эти белки специфично взаимодействуют с ацетилхолином CH3C(O) – OCH2CH2N+(CH3)3 и отвечает на это передачей сигнала внутрь клетки. После получения и преобразования сигнала нейромедиатор должен быть удален, чтобы клетка подготовилась к восприятию следующего сигнала. Для этого служит специальный фермент — ацетилхолинэстераза, катализирующая гидролиз ацетилхолина до ацетата и холина.

Многие гормоны не проникают внутрь клеток-мишеней, а связываются со специфическими рецепторами на поверхности этих клеток. Такое связывание является сигналом, запускающим в клетке физиологические процессы.

Защитная функция

Иммунная система обладает способностью отвечать на появление чужеродных частиц выработкой огромного числа лимфоцитов, способных специфически повреждать именно эти частицы, которыми могут быть чужеродные клетки, например патогенные бактерии, раковые клетки, надмолекулярные частицы, такие как вирусы, макромолекулы, включая чужеродные белки. Одна из групп лимфоцитов — В-лимфоциты, вырабатывает особые белки, выделяемые в кровеносную систему, которые узнают чужеродные частицы, образуя при этом высокоспецифичный комплекс на этой стадии уничтожения. Эти белки называются иммуноглобулины. Чужеродные вещества, вызывающие иммунный ответ называют антигенами, а соответствующие к ним иммуноглобулины — антителами.

Антитела построены из четырех полипептидных цепей, связанных между собой дисульфидными мостиками.

Структурная функции

Наряду с белками, выполняющими тонкие высокоспециализированные функции, существуют белки, имеющие в основном структурное значение. Они обеспечивают механическую прочность и другие механические свойства отдельных тканей живых организмов. В первую очередь это коллаген — основной белковый компонент внеклеточного матрикса соединительной ткани.

В эластичных тканях — коже, стенках кровеносных сосудов, легких - помимо коллагена внеклеточный матрикс содержит белок эластин, способный довольно в широких пределах растягиваться и возвращаться в исходное состояние.

Еще один пример структурного белка — фиброин шелка, выделяемый гусеницами шелкопряда в период формирования куколки и являющийся основным компонентом шелковых нитей.

Двигательные белки

Мышечное сокращение является процессом, в ходе которого происходит превращение химической энергии, запасенной в виде макроэргических пирофосфатных связей в молекулах АТФ, в механическую работу. Непосредственными участниками процесса сокращения являются два белка — актин и миозин.

Полипептидная теория

Полипептидные цепи образуются в результате взаимодействия карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой.

В 1888 году русский ученый – биохимик А.Я.Данилевский на основании своих опытов впервые высказал гипотезу о наличии пептидной связи между остатками аминокислот в белковой молекуле. Затем в начале XXв. немецкий ученый Э.Фишер синтезировал полипептид, состоящий из девятнадцати остатков аминокислот. Им же была создана теорию строения белков, которая получила название полипептидной теории.

Сведения о составе и строении белков получены при изучении продуктов их гидролиза, который происходит при нагревании белков с растворами кислот или щелочей и под действием ферментов. Конечный продукт гидролиза - α-аминокислоты.

Все аминокислоты имеют две активные группы – NH2 и – COOH, и образование пептидной связи можно объяснить взаимодействием этих двух активных групп аминокислот с выделением молекулы воды.

Таким образом, согласно полипептидной теории, молекула белка построена из одной или нескольких связанных между собой полипептидных цепей, состоящих из аминокислотных остатков. Аминокислотные остатки соединены между собой ковалентными связями C – N, которые, как было показано исследованиями Полинга и Кори, носят частично двойной характер, в связи с чем свободное вращение атомов вокруг этой связи невозможно.