Ферменты

     Среди ферментов-мультимеров, безусловно, преобладают  димеры и тетрамеры (их несколько сотен), в меньшей мере распространены гексамеры и октамеры (несколько десятков) и необыкновенно редко встречаются тримеры и пентамеры.

     Молекулы  ферментов-мультимеров в ряде случаев  составлены из субъединиц двух типов, обозначаемых условно как субъединицы типа А и В. Они сходны друг с другом, но отличаются по некоторым деталям первичной и третичной структур. В зависимости от соотношения протомеров типа А и В в мультимере последний может существовать в виде нескольких изомеров, которые называют изозимами.

     В настоящее время интерес к  изозимам резко повысился. Оказалось, что кроме генетически детерминированных  изозимов существует большая группа ферментов, обладающая множественными формами, возникающими в результате их посттрансляционной модификации. Множественные формы ферментов и изозимы в частности используются сейчас для диагностики болезней в медицине, прогнозирования продуктивности животных подбора родительских пар при скрещивании для обеспечения максимального гетерозиса в потомстве и т. п.

     Значение пространственной организации ферментов особенно ярко выявляется при изучении строения так называемых мультиэнзимов, т.е. ферментов, обладающих способностью ускорять одновременно несколько химических реакций и осуществлять сложные превращения субстрата. В тех случаях, когда мультиэнзимный комплекс обслуживает единый, многоступенчатый процесс биохимических превращений, его называют метаболоном (от слова метаболизм - обмен веществ). Таковы метаболоны гликолиза, биосинтеза ряда аминокислот, цикла дикарбоновых и трикарбоновых кислот и др.

     В результате слаженного во времени и  пространстве действия всех трех видов входящих в его состав ферментов мультиэнзим с огромной скоростью осуществляет превращение пировиноградной кислоты. Именно в кооперативном характере каталитического процесса и кроется главное отличие биокатализаторов от катализаторов неорганической природы, именно поэтому интенсивность биокатализа в десятки, сотни и тысячи раз превосходит мощность действия неорганических катализаторов.

     Сравнительно  недавно выявлена еще одна своеобразная черта в строении ферментов: некоторые из них являются полифункциональными, т.е. обладают несколькими энзиматическими активностями, но всего лишь одной полипептидной цепью. Дело в том, что эта единая цепь при формировании третичной структуры образует несколько функционально и стерически обособленных глобулярных участков - доменов, каждый из которых характеризуется своей каталитической активностью.

     При изучении мультиэнзимных комплексов и  полифункциональных ферментов удалось понять наиболее важную особенность ферментативного катализа, а именно - эстафетную передачу промежуточных продуктов реакции от одного компонента каталитической системы к другому без их высвобождения. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Заключение 

     Ферменты  являются жизненноважными и необходимыми компонентами человеческого организма. Ни один процесс в организме не обходится без участия тех или иных ферментов. Эти белковые катализаторы способны не только осуществлять самые удивительные превращения веществ, но и делать это исключительно быстро и легко, при обычных температурах и давлении. В отличии от катализаторов неорганической природы ферменты обладают высокой специфичностью действия. Каждый данный фермент катализирует лишь определенную химическую реакцию, т.е. действует на вполне определенное вещество или на вполне определенный тип химической связи, обеспечивая строгую согласованность работы аппарата живой клетки.

     Эта высокая специфичность действия фермента заключена в архитектуре  его молекулы. За последние годы достигнуты заметные успехи в изучении пространственного строения большого числа ферментов.

     В последние годы удалось добиться существенных успехов ив разрешении вопроса о регуляции активности ферментов. Как уже отмечалось, существуют две возможности ее регуляции: изменение активности «готовых» молекул фермента и регулирование на генетическом уровне, которое реализуется в изменении скорости биосинтеза ферментного белка. Различают также наличную (имеющуюся) и потенциальную (регулируемую) активность ферментов. Наличная  характеризуется активностью фермента в исходном состоянии ткани, потенциальную – возможным изменением активности фермента в различных жизненных ситуациях, когда к системе предъявляются повышенные требования.

     В этой связи небезынтересно отметить, что к старости в первую очередь снижается потенциальная (регулируемая) активность ферментов. При старении уже в обычных условиях могут быть мобилизованы приспособительные возможности многих ферментных систем, диапазон дальнейшего приспособления систем резко сужается, т.е. первичные механизмы старения, по-видимому, в значительной мере связаны с изменением (ослаблением) потенциальной активности ферментов.

     Можно предположить, что дальнейшее бурное развитие энзимологии уже в недалеком будущем принесет самые неожиданные возможности контроля над процессом  старения, удлинит период высокой творческой активности человека. 
 
 

Список  использованной литературы: 

     1. Власова З.А. Биология. Справочник  школьника. М., Всероссийское слово, 1995 г.

     2. Хомченко Г.Л. Химия для поступающих  в ВУЗы. Учебное пособие. М., Высшая школа, 1993 г.

     3. Биологический энциклопедический  словарь. Под ред. Гилярова  М.С. М., Советская энциклопедия, 1987 г.