Ферменты

Лингвогуманитарный  колледж УО МГЛУ 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Реферат

на тему:

«Ферменты» 
 
 
 

Выполнила

учащаяся 11 ИБ группы

Щербицкая Ольга Васильевна 
 
 

Минск, 2011 
 

Содержание 

Введение . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 3 

Глава 1.  История открытия . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 4 

Глава 2. Свойства ферментов . . . . . . . . . . . . . . . . . . 6 

2.1 Термолабильность . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 6 

2.2 Зависимость  действия ферментов от значения  рН среды . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7 

2.3 Специфичность  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .  7 

Глава 3. Классификация и характеристика

некоторых групп . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 9 

Глава 4. Строение ферментов . . . . . . . . . . . . . . . .  11 

Заключение  . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 15  

Список  использованной литературы . . . . . . . . . . 16 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Введение 

            Ферменты (от лат. fermentum - брожение, закваска), специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Через их посредство реализуется генетическая информация, и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах. Ферменты бывают простыми или сложными белками, в состав которых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит небелковая часть - кофермент. Эффективность действия ферментов определяется значительным снижением энергии активации катализируемой реакции в результате образования промежуточных фермент-субстратных комплексов. Присоединение субстратов происходит в активных центрах, которые обладают сходством только с определенными субстратами, чем достигается высокая специфичность (избирательность) действия ферментов. Одна из особенностей ферментов - способность к направленному и регулируемому действию. За счёт этого контролируется согласованность всех звеньев обмена веществ. Некоторые ферменты помимо активных центров имеют дополнительные, т.н. аллостерические регуляторные центры. Биосинтез ферментов находится под контролем генов. Различают конститутивные ферменты, постоянно присутствующие в клетках, и индуцируемые ферменты, биосинтез которых активируется под влиянием соответствующих субстратов. Некоторые функционально взаимосвязанные ферменты образуют в клетке структурно организованные полиферментные комплексы. Многие ферменты и ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или её органоидов (митохондрий, лизосом, микросом и т.д.)  и участвуют в активном транспорте веществ через мембраны.

     Известно  более 20000 различных ферментов, из которых  многие выделены из живых клеток и получены в индивидуальном состоянии. Первый кристаллический фермент (уреаза) выделен американским биохимиком Д.Самнером в 1926 г. Для ряда ферментов изучена последовательность аминокислот и выяснено расположение полипептидных цепей в трёхмерном пространстве. В лабораторных условиях осуществлен искусственный химический синтез фермента рибонуклеазы. Ферменты используют для количественного определения и получения различных веществ, для модификации молекул нуклеиновых кислот методами генной инженерии, диагностики и лечения ряда заболеваний, а также в ряде технологических процессов, применяемых в лёгкой, пищевой и фармацевтической промышленностях. 
 
 

Глава 1. История  открытия 

     В основе всех жизненных процессов  лежат тысячи химических реакций. Они  идут в организме без применения высокой температуры и давления, т.е. в мягких условиях. Вещества, которые окисляются в клетках человека и животных, сгорают быстро и эффективно, обогащая организм энергией и строительным материалом. Но те же вещества могут годами храниться как в консервированном (изолированном от воздуха) виде, так и на воздухе в присутствии кислорода. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря присутствию в клетках особых биологических катализаторов - ферментов.         Термин  "фермент" был предложен голландским ученым Ван-Гельмонтом в начале  XYII века. Так он назвал неизвестный агент, принимающий активное  участие в процессе  спиртового брожения.

     Экспериментальное изучение ферментативных процессов  началось в XYIII  столетии, когда французский естествоиспытатель Р. Реомюр поставил опыты, чтобы выяснить механизм переваривания пищи в желудке хищных птиц. Он давал хищным птицам глотать кусочки мяса, заключенные в просверленную металлическую трубочку, которая была прикреплена к тонкой цепочке. Через несколько часов трубочку вытягивали из желудка птицы и выяснилось, что мясо частично растворилось. Поскольку оно находилось в трубочке и не могло подвергаться механическому измельчению, естественно было предположить, что на него воздействовал желудочный сок. Это предположение  подтвердил  итальянский  естествоиспытатель Л. Спалланцани. В металлическую трубочку, которую заглатывали хищные птицы, Л.Спалланцани помещал кусочек губки. После извлечения трубки из губки выжимали желудочный сок. Затем нагревали мясо в этом соке, и оно полностью в нем " растворялось".

           Значительно позже (1836 г) Т. Шванн открыл в желудочном соке фермент пепсин (от греческого слова pepto - "варю") под влиянием которого и происходит переваривание мяса в желудке. Эти работы послужили началом изучения так называемых протеолитических  ферментов.

           Важным событием в развитии науки о ферментах  явились работы К.С. Киргоффа. В 1814 г. действительный член Петербургской  Академии наук К.С.Киргофф выяснил, что проросший ячмень способен превращать полисахарид крахмал в дисахарид мальтозу, а экстракт дрожжей расщеплял свекловичный сахар  на моносахариды - глюкозу и фруктозу. Это были первые исследования в ферментологии. Хотя на практике применение ферментативных процессов было известно с незапамятных времен (сбраживание винограда,  сыроварение  и  др.)

           В разных изданиях применяются  два понятия: "ферменты" и " энзимы". Эти названия идентичны. Они обозначают одно и то же - биологические катализаторы. Первое слово переводится как "закваска",  второе  - "в дрожжах".

           Долгое время не представляли, то происходит в дрожжах, какая сила, присутствующая в них, заставляет вещества разрушаться и превращаться в более простые. Только после изобретения микроскопа  было установлено, что дрожжи - это скопление большого количества   микроорганизмов, которые используют сахар в качестве своего основного питательного вещества. Иными словами, каждая дрожжевая клетка "начинена" ферментами способными разлагать сахар. Но в то же время были известны и другие биологические катализаторы, не заключенные в живую клетку, а свободно "обитающие" вне ее. Например, они были найдены в составе желудочных соков, клеточных экстрактов. В связи с этим в прошлом различали два типа катализаторов: считалось, что собственно ферменты неотделимы от клетки и вне ее не могут функционировать, т.е. они "организованы". А "неорганизованные" катализаторы, которые могут работать вне клетки, называли энзимами. Такое противопоставление "живых" ферментов и "неживых" энзимов объяснялось влиянием виталистов, борьбой идеализма и материализма в естествознании. Точки зрения ученых разделились. Основоположник микробиологии Л. Пастер утверждал, что деятельность ферментов определяется жизнью клетки. Если клетку разрушить, то прекратиться и действие фермента. Химики во главе с Ю. Либихом развивали чисто химическую теорию брожения, доказывая, что активность ферментов  не зависит  от  существования  клетки.

                 В  1871 г.  русский  врач      М.М.    Манассеина      разрушила дрожжевые  клетки,  растирая  их  речным  песком.   Клеточный  сок, отделенный    от  остатков  клеток,   сохранял   свою   способность сбраживать сахар. Через  четверть века  немецкий  ученый Э. Бухнер получил   бесклеточный  сок   прессованием   живых   дрожжей   под давлением    до  5*10 Па.     Этот  сок,    подобно   живым   дрожжам, сбраживал сахар с образованием  спирта и оксида  углерода  (IV):

                        фермент

               C6H12O6--->2C2H5OH + 2CO2                        

                         Работы   А.Н. Лебедева    по  исследованию    дрожжевых клеток  и  труды  других  ученых  положили  конец виталистическим представления   в  теории    биологического    катализа,   а    термины "фермент"  и "энзим"  стали применять как равнозначные. 

Глава 2. Свойства ферментов

     2.1. Термолабильность

     Термолабильность ферментов объясняется тем, что температура, с одной стороны, воздействует на белковую часть фермента, приводя при слишком высоких значениях к денатурации белка и снижению каталитической функции, а с другой стороны, оказывает влияние на скорость реакции образования фермент-субстратного комплекса и на все последующие этапы преобразования субстрата, что ведет к усилению  катализа.

     Зависимость каталитической активности фермента от температуры выражается типичной кривой. До некоторого значения температуры (в среднем до 5О°С) каталитическая активность растет, причем на каждые 10°С примерно в 2 раза повышается скорость преобразования субстрата. В то же время постепенно возрастает количество инактивированного фермента за счет денатурации его белковой части. При температуре выше 50°С денатурация ферментного белка резко усиливается и, хотя скорость реакций преобразования субстрата продолжает расти, активность фермента, выражающаяся количеством превращенного субстрата, падает.

     Детальные исследования роста активности ферментов  с повышением температуры, проведенные  в последнее время, показали более  сложный характер этой зависимости, чем указано выше: во многих случаях  она не отвечает правилу удвоения активности на каждые 10°С в основном из-за постепенно нарастающих конформационных изменений в молекуле фермента.

     Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется его  температурным оптимумом. Температурный оптимум для различных ферментов неодинаков. В общем для ферментов животного происхождения он лежит между  40 и 50°С, а растительного - между 50 и 60°С. Однако есть ферменты с более высоким температурным оптимумом, например, у папаина (фермент растительного происхождения, ускоряющий гидролиз белка) оптимум находится при 8О°С. В то же время у каталазы (фермент, ускоряющий распад Н2О2 до Н2О и О2) оптимальная температура действия находится между 0 и -10°С, а при более высоких температурах происходит энергичное окисление фермента и его инактивация. 

     2.2. Зависимость действия ферментов от значения рН среды

     Зависимость активности фермента от значения рН среды была установлена свыше 50 лет назад. Для каждого фермента существует оптимальное значение рН среды, при котором он проявляет максимальную активность. Большинство ферментов имеет максимальную активность в зоне рН поблизости от нейтральной точки. В резко кислой или резко щелочной среде хорошо работают лишь некоторые ферменты.

     Переход к большей или меньшей (по сравнению  с оптимальной) концентрации водородных ионов сопровождается более или менее равномерным падением активности фермента.

     Влияние концентрации водородных ионов на каталитическую активность ферментов состоит в  воздействии ее на активный центр. При  разных значениях рН в реакционной  среде активный центр может быть слабее или сильнее ионизирован, больше или меньше экранирован соседними с ним фрагментами полипептидной цепи белковой части фермента и т.п. Кроме того, рН среды влияет на степень ионизации субстрата, фермент-субстратного комплекса и продуктов реакции, оказывает большое влияние на состояние фермента, определяя соотношение в нем катионных и анионных центров, что сказывается на третичной структуре белковой молекулы. Последнее обстоятельство заслуживает особого внимания, так как определенная третичная структура белка-фермента необходима для образования фермент-субстратного комплекса. 

2.3. Специфичность  

     Специфичность - одно из наиболее выдающихся качеств ферментов. Это свойство их было открыто еще в прошлом столетии, когда было сделано наблюдение, что очень близкие по структуре вещества - пространственные изомеры расщепляются по эфирной связи двумя совершенно разными ферментами.