Соединительные ткани

Некоторые термины  из практической медицины:

макрофагальная реакция, макрофагия -- резкое увеличение числа  макрофагов в органах и тканях; является составной частью воспалительных и иммунных реакций организма;

фагоцитоз незавершенный, эндоцитобиоз -- фагоцитоз, при котором поглощенные микроорганизмы не подвергаются внутриклеточному перевариванию, а сохраняются или размножаются в фагоцитах;

фагоцитарный показатель -- среднее число микробов, поглощенных  одной фагоцитирующей клеткой;

фагофобия -- навязчивый страх - боязнь проглотить пищу из-за опасения подавиться; 

Рыхлая волокнистая  соединительная ткань, межклеточное вещество 

Межклеточное вещество, или внеклеточный матрикс (substantia intercellularis), соединительной ткани состоит из коллагеновых и эластических волокон, а также из основного (аморфного) вещества. Межклеточное вещество как у зародышей, так и у взрослых образуется, с одной стороны, путем секреции соединительнотканными клетками, а с другой — из плазмы крови, поступающей в межклеточные пространства. 

В эмбриогенезе человека образование межклеточного вещества происходит начиная с 1—2-го месяца внутриутробного развития. В течение  жизни межклеточное вещество постоянно  обновляется — резорбируется  и восстанавливается.

Коллагеновые волокна 

Коллагеновые структуры, входящие в состав соединительных тканей организмов человека и животных, являются наиболее представительными ее компонентами, образующими сложную организационную  иерархию. Основу всей группы коллагеновых структур составляет волокнистый белок — коллаген, который определяет свойства коллагеновых структр. 

Коллаген составляет более 30% общей массы белков тела, причем около 40% его находится в  коже, около 50% - в тканях скелета  и 10% - в строме внутренних органов. 

Коллагеновые волокна в составе разных видов соединительной ткани определяют их прочность. В рыхлой волокнистой соединительной ткани они располагаются в различных направлениях в виде волнообразно изогнутых, спиралевидно скрученных, округлых или уплощенных в сечении тяжей толщиной 1—3 мкм и более. Длина их различна.  

Внутренняя структура  коллагенового волокна определяется фибриллярным белком — коллагеном, который синтезируется на рибосомах  гранулярной эндоплазматической сети фибробластов. 

Различают более 20 типов  коллагена, отличающихся молекулярной организацией, органной и тканевой принадлежностью. Например:

коллаген I типа встречается  главным образом в соединительной ткани кожи, сухожилиях, костях, роговице глаза, склере, стенке артерий и др.;

коллаген II типа входит в состав гиалиновых и фиброзных хрящей, стекловидного тела и роговицы глаза;

коллаген III типа находится  в дерме кожи плода, в стенках  крупных кровеносных сосудов, а  также в ретикулярных волокнах (например, органов кроветворения);

коллаген IV типа —  встречается в базальных мембранах, капсуле хрусталика (в отличие от других типов коллагена он содержит гораздо больше боковых углеводных цепей, а также гидрооксилизина и гидрооксипролина);

V тип коллагена  присутствует в хорионе, амнионе,  эндомизии, перимизии, коже, а также вокруг клеток (фибробластов, эндотелиальных, гладкомышечных), синтезирующих коллаген.  

Коллаген IV и V типа не образует выраженных фибрилл. 

В аминокислотном составе  белка коллагена преобладает  глицин (33% - каждая третья аминокислота), а также пролин и гидроксипролин. 

Молекулы коллагена  имеют длину около 280 нм и ширину 1,4 нм. Они построены из триплетов - трех полипептидных α-цепочек предшественника  коллагена — проколлагена, свивающихся  еще в клетке в единую тройную  спираль. Проколлаген секретируется в межклеточное вещество. Проколлаген формирует первый, молекулярный, уровень организации коллагенового волокна.  

Второй, надмолекулярный, уровень — внеклеточной организации  коллагенового волокна — представляет агрегированные в длину и поперечно связанные с помощью водородных связей молекулы тропоколлагена, образующиеся путем отщепления концевых пептидов проколлагена. Сначала образуются протофибриллы, а 5—6 протофибрилл, скрепленных между собой боковыми связями, составляют микрофибриллы толщиной около 5 нм. 

При участии гликозаминогликанов, также секретируемых фибробластами, формируется третий, фибриллярный, уровень организации коллагенового  волокна. Коллагеновые фибриллы представляют собой поперечно исчерченные  структуры толщиной в среднем 20—100 нм. Период повторяемости темных и светлых участков 64—67 нм. Каждая молекула коллагена в параллельных рядах, как полагают, смещена относительно соседней цепи на четверть длины, что служит причиной чередования темных и светлых полос. В темных полосах под электронным микроскопом видны вторичные тонкие поперечные линии, обусловленные расположением полярных аминокислот в молекулах коллагена. 

Четвертый, волоконный, уровень организации - коллагеновое волокно, образующееся путем агрегации  фибрилл, имеет толщину 1 — 10 мкм (в зависимости от топографии). В него входит различное количество фибрилл — от единичных до нескольких десятков. Волокна могут складываться в пучки (волокон) толщиной до 150 мкм. 

Коллагеновые волокна  отличаются малой растяжимостью  и большой прочностью на разрыв. В воде толщина сухожилия в результате набухания увеличивается на 50%, а в разбавленных кислотах и щелочах — в 10 раз, но при этом волокно укорачивается на 30%. Способность к набуханию больше выражена у молодых волокон. При термической обработке в воде коллагеновые волокна образуют клейкое вещество (греч. kolla — клей), что и дало название этим волокнам. 

Разновидностью коллагеновых волокон являются ретикулярные и  преколлагеновые волокна. Последние  представляют собой начальную форму  образования коллагеновых волокон в эмбриогенезе и при регенерации. В их состав входят коллаген III типа и повышенное количество углеводов, которые синтезируются ретикулярными клетками органов кроветворения. Они образуют трехмерную сеть — ретикулум, что и обусловило их название.

Эластические волокна 

Наличие эластических волокон в соединительной ткани  определяет ее эластичность и растяжимость. По прочности эластические волокна  уступают коллагеновым. Форма поперечного  разреза волокон округлая и уплощенная. В рыхлой волокнистой соединительной ткани эластические волокна широко анастомозируют друг с другом. Толщина эластических волокон обычно меньше коллагеновых (0,2—1 мкм), но может достигать нескольких микрометров (например, в выйной связке). В составе эластических волокон различают микрофибриллярный и аморфный компоненты. 

Основой эластических волокон является глобулярный гликопротеин — эластин, синтезируемый фибробластами  и гладкими мышечными клетками. Для  эластина характерно наличие двух производных  аминокислот — десмозина и изодесмозина, которые участвуют в стабилизации молекулярной структуры эластина и придании ему способности к растяжению, эластичности.  

Глобулярный белок  эластин составляет первый, молекулярный, уровень организации эластического  волокна. 

Молекулы эластина вне клетки соединяются в цепочки — эластиновые протофибриллы - второй, надмолекулярный, уровень организации эластического волокна. Эластиновые протофибриллы в сочетании с гликопротеином (фибриллином) образуют микрофибриллы.  

Четвертый уровень организации эластического волокна — волоконный. Зрелые эластические волокна содержат около 90 % аморфного компонента эластических белков (эластина) в центре, а по периферии — микрофибриллы. 

Кроме зрелых эластических волокон, различают элауниновые  и окситалановые волокна. В элауниновых волокнах соотношение микрофибрилл и аморфного компонента примерно равное, а окситалановые волокна состоят только из микрофибрилл. 
 

Коллагеновые и  эластические волокна в соединительной ткани образуют волокнистый остов  с ориентированным, неориентированным и смешанным типами расположения волокон. Ориентированный (или оформленный) тип характеризуется параллельным расположением основной массы волокнистых структур (например, в сухожилиях, связках, фасциях). Неориентированный (или неоформленный) тип построен из волокон, не имеющих преимущественной ориентации (как например, дерма кожи). Смешанный тип волокнистого остова, как правило, имеет слоистое строение с чередованием направлений расположения волокнистых элементов. 

Аморфный компонент межклеточного вещества 

Клетки и волокна  соединительной ткани заключены  в аморфный компонент, или основное вещество (substantia fundamentalis). Эта гелеобразная субстанция представляет собой метаболическую, интегративно-буферную многокомпонентную  среду, которая окружает клеточные и волокнистые структуры соединительной ткани, нервные и сосудистые элементы. В состав компонентов основного вещества входят белки плазмы крови, вода, неорганические ионы, продукты метаболизма паренхиматозных клеток, а также растворимые предшественники коллагена и эластина, протеогликаны, гликопротеины и комплексы, образованные ими. Все эти вещества находятся в постоянном движении и обновлении. 

Гликозаминогликаны (ГАГ, ранее - "кислые мукополисахариды") — полисахаридные соединения, - линейные полимеры, построенные из повторяющихся дисахаридных единиц. Каждая из этих единиц содержит обычно гексуроновую кислоту и гексозамин (аминосахарид). Молекулы ГАГ содержат много гидроксильных, карбоксильных и сульфатных групп, имеющих отрицательный заряд, легко присоединяют молекулы воды и ионы, в частности Na+, и поэтому определяют гидрофильные свойства ткани. ГАГ проницаемы для кислорода и СО2, но предохраняют органы от проникновения чужеродных тел и белков. Гликозаминогликаны участвуют в формировании волокнистых структур соединительной ткани и их механических свойствах, репаративных процессах соединительной ткани, в регуляции роста и дифференцировке клеток. Среди гликозаминогликанов наиболее распространена в соединительной ткани гиалуроновая кислота, а также сульфатированные ГАГ: хондроитин-сульфаты (в хряще, коже, роговице), дерматансульфат (в коже, сухожилиях, в стенке кровеносных сосудов), кератансульфат, гепаринсульфат (в составе многих базальных мембран). Гепарин — гликозаминогликан, состоящий из глюкуроновой кислоты и гликозамина. В организме человека и животных он вырабатывается тучными клетками, является естественным противосвертывающим фактором крови. 
 

Соединения белков с ГАГ носят название протеогликаны (ПГ). В соединительных тканях протеогликаны образуют сложные протеогликановые комплексы, определяющие во многом свойства всего межклеточного вещества. 

В основе протеогликанового  комплекса лежит длинная (около 1700 нм) линейная молекула гиалуроновой кислоты, к которой присоединяются 70-100 молекул протеогликанов. 

Полианионная природа  ПГ позволяет им обеспечивать транспорт  воды, солей, аминокислот. Пространственная организация ПГ-комплексов образует своеобразное молекулярное сито, регулирующее диффузию воды и низкомолекулярных  продуктов питания и обмена. Нарушение пористости этого "фильтра", например, при возрастном отношении гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфатов в стенках сосудов является одной из предпосылок к развитию атеросклероза. 

Гликопротеины (ГП, "неколлагеновые белки") — класс соединений белков с олигосахаридами (гексозаминами, гексозами, фукозами, сиаловыми кислотами). Гликопротеины входят в состав как волокон, так и аморфного вещества. К ним относятся:  

• растворимые ГП, связанные с протеогликанами; 

• ГП кальцинированных тканей; 

• ГП, связанные с  коллагеном (структурные ГП и ГП базальных мембран). 

Гликопротеины играют большую роль в формировании структуры  межклеточного вещества соединительной ткани и также определяют его  функциональные особенности (примеры  ГП: фибронектин, хондронектин, фибриллин, ламинин и др.).  

Фибронектин — главный  поверхностный гликопротеин фибробласта. В межклеточном пространстве он связан главным образом с интерстициальным коллагеном. Полагают, что фибронектин обусловливает липкость, подвижность, рост и специализацию клеток.  

Фибриллин формирует  микрофибриллы, усиливает связь между внеклеточными компонентами.  

Ламинин — компонент  базальной мембраны, состоящий из трех полипептидных цепочек, связанных: между собой дисульфидными соединениями, а также с коллагеном V типа и  поверхностными рецепторами клеток. 

Некоторые термины  из практической медицины:

коллагенозы, коллагеновые болезни, болезни соединительной ткани  диффузные -- общее название нескольких болезней, характеризующихся диффузным  поражением соединительной ткани и  сосудов (ревматизм, ревматоидный артрит, системная красная волчанка, системная склеродермия, дерматомиозит, узелковый периартериит);