Аминокислоты

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться  как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

 

Классификация 

 

По  радикалу

• Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан
• Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин
• Полярные заряженные отрицательно при pH<7: аспартат, глутамат
• Полярные заряженные положительно при pH>7: лизин, аргинин, гистидин

 

 

 По функциональным группам

• Алифатические
• Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
• Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
• Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
• Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
• Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
• Серосодержащие: цистеин, метионин
• Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)
• Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
• Иминокислоты: пролин

 

 

По  классам аминоацил-тРНК-синтетаз

• Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
• Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин  существуют аминоацил-тРНК-синтетазы  обоих классов.

По  путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может  образовываться разными путями. К  тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие  этапы. Тем не менее, имеют место  и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза.  

 

Существует  представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. 

Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью (от греч. amphoteros – двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Общий тип строения α-аминокислот может быть представлен в следующем виде:

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле  аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0).

Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (большей частью неполярные); 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. В представленной классификации аминокислот  (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (рI) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы.

 

Полярные, незаряженные R-группы

Отрицательно  заряженные R-группы

Положительно  заряженные R-группы

Ароматические R-группы

Перечисленные аминокислоты присутствуют в разных количественных соотношениях и последовательностях в тысячах белков, хотя отдельные индивидуальные белки не содержат полного набора всех этих аминокислот. Помимо наличия в большинстве природных белков 20 аминокислот, в некоторых белках обнаружены производные аминокислот : оксипролин, оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин и фосфотреонин (последние две аминокислоты представлены в главе 2):

Первые две аминокислоты содержатся в белке соединительной ткани – коллагене, а дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы. В мышечном белке миозине обнаружен также ε-N-метиллизин; в состав протромбина (белок свертывания крови) входит γ-карбоксиглутаминовая кислота, а в глутатионпероксидазе открыт селеноцистеин, в котором ОН-группа серина заменена на селен (Se):

Помимо указанных, ряд  α-аминокислот выполняет важные функции в обмене веществ, хотя и не входит в состав белков, в частности орнитин, цитруллин, гомосерин, гомоцистеин, цистеинсульфиновая кислота, диоксифенилаланин и др.

 

 

 

В настоящее  время в природных белках животного  происхождения найдено 20 различных  аминокислот, которые разделяются  по числу аминных и карбоксильных  групп на:

1) моноаминомонокарбоновые;

2) диаминомонокарбоновые; 

3) моноаминодикарбоновые;

4) диаминодикарбоновые. 

По структуре  аминокислоты подразделяются на ациклические и циклические (гомо- и гетероциклические). Ациклические аминокислоты в свою очередь подразделяются на оксикислоты и кислоты, содержащие серу.

 

МОНОАМИНОМОНОКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ 

В эту  группу входят аминокислоты, содержащие одну аминную и одну карбоксильную группы: глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин, а также содержащие оксигруппу (серии, треонин) и содержащие серу (цистеин, цистин, гомоцистеин и метионин).

Строение  указанных аминокислот видно из приведенных формул. В водной среде эти аминокислоты электронейтральны, так как они образуют внутренние соли благодаря взаимодействию аминной и карбоксильной групп. Приводим схему:

Глицин - NH₂CH₂COOH

ДИАМИНОМОНОКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ

В эту  группу входят четыре аминокислоты: орнитин, аргинин, лизин и гидроксилизин. При растворении указанных аминокислот  в воде проявляются их основные, т. е. щелочные, свойства, так как  у них две аминные группы и  одна карбоксильная. При электрофорезе  эти аминокислоты направляются к  катоду.

         Лизин - NH₂CH₂(CH₃)₂CH(NH₂)COOH

МОНОАМИНОДИКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ

В эту  группу входят аминокислоты, имеющие  одну аминную и две карбоксильные  группы (аспарагиновая и глютаминовая кислоты). В водной среде эти кислоты  дают кислую реакцию, а при электрофорезе  направляются к аноду. В белковых веществах мозга эти аминокислоты встречаются в больших количествах и играют важную роль как соединения, связывающие аммиак, образуя амиды (аспарагин и глютамин).

Глутаминовая - HOOC (CH₂)₂CH (NH₂) COOH

 

ГОМОЦИКЛИЧЕСКИЕ (АРОМАТИЧЕСКИЕ) АМИНОКИСЛОТЫ

К числу  гомоциклических аминокислот принадлежат  две кислоты: тирозин (параоксифенилаланин) и фенилаланин. Эти кислоты играют важную роль в организме. 

Тирозин

 

ГЕТЕРОЦИКЛИЧЕСКИЕ АМИНОКИСЛОТЫ

В ряду гетероциклических аминокислот  встречаются следующие: пролин, оксипролин, гистидин, триптофан. Пролин и оксипролин содержат в своем составе гетероцикл — пир-ролидин, гистидин — имидазол, а триптофан - индол. Пролин и оксипролин встречаются в больших количествах в белках соединительной ткани — коллагенах. Гистидин и триптофан встречаются в небольших количествах в белках как животного, так и растительного происхождения, придавая им полноценность, так как эти аминокислоты весьма необходимы для организма.

Пролин

Мы рассмотрели  строение аминокислот, которые получаются в результате гидролиза белковых веществ. Некоторые из этих аминокислот  считаются незаменимыми, так как  они не могут синтезироваться  в организме человека и должны быть обязательно доставлены с пищей. К числу незаменимых аминокислот  относятся триптофан, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, валин, лейцин, изолейцин.

В растениях  имеются значительно больше аминокислот, они разделяются на протеиногенные и непротеиногенные, не встречающиеся  в белках. К числу таких аминокислот  относятся β-аланин, α-аминомасляная, α-аминовалериановая (норвалин), α-аминокап-роновая (норлейцин) и др.

Аминокислоты, входящие в состав белков, можно  выявить при помощи универсальной  цветной реакции с нингидрином. В присутствии этого соединения все аминокислоты дают синее окрашивание, чем и пользуются для проявления аминокислот при хроматографическом анализе. Кроме того, имеются цветные реакции на отдельные аминокислоты: реактив Миллона на тирозин (смесь солей окиси и закиси ртути), реактив Адамкевича на триптофан (смесь глиоксиловой и серной кислот), реактив Фоля на цистеин (уксуснокислый свинец в щелочной среде), реактив Паули на гистидин (сульфоновая и азотная кислоты) и др.

 

Незаменимые аминокислоты — необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме, в частности, в организме человека. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо.

Незаменимыми для взрослого  здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н; 
Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин.

Полноценный протеин - это  тот, который содержит все незаменимые аминокислоты. К полноценному протеину относятся яйца, молоко, различные виды мяса, рыба и птица. Соответственно, неполноценным протеином считается тот, который содержит не все незаменимые аминокислоты. Источниками такого белка являются злаки и овощи. Например, в кукурузе ощущается нехватка таких незаменимых аминокислот, как лизин и триптофан, а в бобах - явный дефицит метионина. 

Изолейцин

Изолейцин - одна из незаменимых аминокислот, необходимых для синтеза гемоглобина.  
Также стабилизирует и регулирует уровень сахара в крови и процессы энергообеспечения.  
Метаболизм изолейцина происходит в мышечной ткани.  
Изолейцин - одна из трех разветвленных аминокислот.  
Эти аминокислоты очень нужны спортсменам, так как они увеличивают выносливость и способствуют восстановлению мышечной ткани.  
Изолейцин необходим при многих психических заболеваниях; дефицит этой аминокислотыприводит к возникновению симптомов, сходных с гипогликемией.  
К пищевым источниками изолейцина относятся миндаль, кешью, куриное мясо, турецкий горох, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо, рожь, большинство семян, соевые белки.  
При этом необходимо соблюдать правильный баланс между изолейцином и двумя другими разветвленными аминокислотами - лейцином и валиком.  
Наиболее эффективная комбинация разветвленных аминокислот - приблизительно 1 мг изолейцина на каждые 2 мг лейцина и 2 мг валина.

Лейцин