Механохимические процессы

 В ходе структурных  перестроек моторных участков  кинезина угол наклона головок  относительно микротрубочки изменяется, вследствие чего кинезиновый  димер смещается вдоль микротрубочки.  Это движение по своему характеру  напоминает перемещение двуногого  существа – головки кинезинового  димера попеременно опираются  на тубулиновые глобулы микротрубочки.

 До сих пор не  совсем понятно, каким образом  молекула кинезина «шагает». Весьма  вероятно, что на определенной  стадии происходит поворот рычагов  относительно хвоста кинезинового  димера (рис. 6). В этом случае движение  кинезинового димера вдоль микротрубочки  можно было бы сравнить с  движением вальсирующего человека, который перемещается в танцевальном  зале, периодически совершая повороты  на 180° вокруг ноги, опирающейся  на пол. После каждого такого  поворота танцор переступает  на другую ногу, совершая тем  самым поступательное движение  в пространстве. Один шаг димерного комплекса кинезина приводит к его смещению вдоль микротрубочки на расстояние ∆S = 8 нм. Длина шага ∆S в точности соответствует размеру двух мономерных глобул (α-тубулина и β-тубулина), из которых построена микротрубочка.

 Молекула кинезина  обычно совершает не менее  100 шагов, прежде чем отделиться  от микротрубочки. Кинезин движется  с поразительно высокой скоростью.  За одну секунду он делает  приблизительно 100 шагов, перемещаясь  за это время на расстояние 800 нм. При этом сила, развиваемая  одной молекулой кинезина, составляет  величину около 6 пН. Если бы  такой мощностью в расчете  на единицу массы обладали  автомобильные моторы, они легко  могли бы разгонять машины  до скоростей, существенно превышающих  скорость звука.

 Коэффициент полезного  действия кинезинового мотора  также велик. Совершаемая им  за один шаг работа равна  48 пН•нм, что составляет примерно 60% от энергии, выделяемой при  гидролизе одной молекулы АТФ.  Работая в качестве индивидуального  молекулярного извозчика, кинезин  может совершать перемещения  на очень большие расстояния (до 1 мм).[3,4,5]

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

4.  Другие виды сокращения

 

4.1 Биомеханика мышцы.

Мышца обладает свойствами вязко-упругой среды. Для изучение работы мышцы проводят два вида исследований:

• исследование мышцы в изометрическом режиме измерение силы, развиваемой мышцей, длина которой постоянна:
• исследование мышцы в изотоническом режиме — измерение длины мышцы, преодолевающей определенную силу.

Для проведения изотонического исследования мышцу подвешивают  за один конец, а на другой конец  вешают груз. Сила тяжести, действующая  на груз, растягивает мышцу. Мышцу  возбуждают с тем, чтобы она, сокращаясь, противодействовала силе тяжести, действующей  на груз.

Измерение длины мышцы  происходит на протяжении времени. Чем  больше вес груза, тем больше длина  мышцы и тем меньше времени  удерживается груз. Через некоторое  время длина мышцы достигает  исходного значения (до взаимодействия с грузом).

Большой вклад в изучение закономерности мышечного сокращения внесли исследования Хилла. Было выяснена зависимость скорости изменения длины от веса груза:

v(P)=

где v — скорость, Р — вес груза, Р₀ — максимальный груз такой, что длина мышцы не превышает исходную, b — константа, имеющая размерность скорости, а — константа, имеющая размерность силы.

Это уравнение получило название «уравнение Хилла» Анализ уравнения Хилла. Очевидно и видно из уравнения, что максимальная скорость развивается, если вес груза равен 0:

P = 0 → v_max =

Если же вес груза достиг максимального значения, скорость равна 0:

P = P → v = 0

Работа, совершаемая мышцей, разбивается на «кусочки» работы, на которых силу можно считать постоянной. На каждом из них роботу можно рассчитать как произведение изменения длины на силу:

A = Р∆l

Так как скорость укорочения зависит от силы (в соответствии с уравнением Хилла), зависимость  работы от изменения длины (если не считать его бесконечно малым) становится нелинейной. Однако положив v = const получаем Al = vAt. Теперь можно рассчитать мощность сокращения: W(Р) ==Pv=P

Из полученной формулы  видно, что мощность обращается в  ноль при Р = Р₀ и Р = 0. Максимум достигается при P_opt = a +

Эффективность работы мышцы при сокращении отражается отношением работы, произведенной мышцей, к затраченной энергии. Известно, что развитие наибольшей мощности и эффективности сокращения достигается при усилиях 0.3-0.4 от максимальной изометрической нагрузки данной мышцы. Эффективность может принимать значения 0.4-0.6 для разных типов мышц.[2,1,6]

 

4.2  Электромеханическое сопряжение в мышцах.

Электромеханическое сопряжение — это цикл последовательных процессов, начинающийся с возникновения потенциала действия (ПД) на сарколемме и заканчивающийся сократительным ответом мышцы. В качестве примера рассмотрим процессы, обеспечивающие сокращение кардиомиоцита.

Процесс сокращения кардиомиоцита:

• при подаче на клетку стимулирующего импульса открываются быстрые (время активации 2 мс) натриевые каналы, ионы Na⁺ входят в клетку, вызывая деполяризацию мембраны;
• в результате деполяризация плазматической мембраны в ней и в Т-трубочках открываются потенциалзависимые медленные кальциевые каналы (время жизни 200 мс), и ионы Са²⁺ поступают из внеклеточной среды, где их концентрация ~ 2 • 10^-3 моль/л, внутрь клетки (внутриклеточная концентрация Са²⁺ ~ 10^-7 моль/л);
• кальций, поступающий в клетку, активирует мембрану саркоплазматического ретикулума (СР), являющегося внутриклеточным депо ионов Са²⁺ (в СР их концентрация достигает 10 3 моль/л), и высвобождает кальций из пузырьков СР, в результате чего возникает так называемый «кальциевый залп». Ионы Са²⁺ из СР поступают на актин-миозиновый комплекс миофибрилл, открывают активные центры актиновых цепей, вызывая замыкание мостиков и дальнейшее развитие силы и укорочения саркомера;
• по окончании процесса сокращения миофибрилл ионы Са²⁺ с помощью кальциевых насосов, находящихся в мембране СР, активно заканчиваются внутрь саркоплазматического ретикулума;
• процесс электромеханического сопряжения заканчивается тем, что К⁺ пассивно выходит из клетки, вызывая реполяризацию мембраны;
• ионы Са²⁺ активно выводятся во внеклеточную среду с помощью кальциевых насосов сарколеммы.

Таким образом, в кардиомиоците  электромеханическое сопряжение идет в две ступени: вначале небольшой входящий поток кальция активирует мембраны СР, способствуя большему выбросу кальция из внутриклеточного депо, а затем в результате этого выброса происходит сокращение саркомера.

[2,6]

 

 

 

 

 

Заключение

В работе были рассмотрены механизмы действия двух молекулярных моторов, которые ответственны за сократительную активность, подвижность и транспортные процессы в клетке. Этими примерами далеко не ограничивается число моторных белков. Механохимических белков типа миозина в клетках различных организмов насчитывается более 15 семейств и свыше 84 видов.

 Многие принципиально  важные детали механохимических  процессов, происходящих при работе  актомиозинового и кинезинового  комплексов, стали понятными благодаря  недавним успехам в изучении  молекулярной структуры их моторных  белков методом рентгеноструктурного  анализа. С высоким разрешением  получены картины пространственного  строения моторных участков миозина,  кинезина, динеина и родственных  им механохимических белков.

 Другим важным достижением  в исследовании молекулярных  моторов явилась разработка новых  биофизических методов регистрации  подвижности белков, которые позволили  непосредственно наблюдать за  движением отдельных моторных  белков и их фрагментов.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Список используемых источников

1. Е.Н. Захаров, А.В. Карасев, А.А. Сафонов. Энциклопедия физической подготовки (Методические основы развития физических качеств) / Под общей ред. А.В. Карасева. — М.: Лептос, 1994.^ 368 с.
2. Vander A., Sherman J., Luciano D. et. all. Фундаментальная и клиническая физиология. Под редакцией А. Камкина, А. Каменского.
3. Ю.И. Афанасьев, С.Л. Кузнецов, Н.А. Юрина, Е.Ф. Котовский и др. Гистология, цитология и эмбриология: Учебник / Под ред. Ю.И. Афанасьева, С.Л. Кузнецова, Н.А. Юриной. — 6-е изд., перераб. и доп. — М.: Медицина, 2004. — 768 с.
4. Волькенштейн М. В. Биофизика: Учебное руководство, 2-е изд., перераб. и доп. — М.: Наука. Гл. ред. физ.-мат. лит., 1988. — 592 с.
5. Рубин А. Б. Биофизика (учебник) в 2-х т.т. — М., 1999, 2002.
6. http://www.medbiol.ru/medbiol/cytology/0006e9a8.htm \\ биофизика