Механохимические процессы

Министерство образования  и науки Российской Федерации

Федеральное государственное  бюджетное образовательное учреждение

высшего профессионального  образования

«Курский государственный  университет»

 

Физико-математический факультет

Кафедра нанотехнологий

 

 

«Утверждаю»

Председатель экспертной комиссии

заведующий кафедрой нанотехнологий

д.т.н., профессор 

 

«          »____________ 20__ г.

 

Курсовая работа

по дисциплине «Биофизика» 
на тему: «Механохимические процессы»

 

 

Направление подготовки 210600.65 «Нанотехнология»

Профиль подготовки «Нанотехнология  в электронике»

 

Выполнил:  
студент 321 гр. 

 

Руководитель работы:

доцент кафедры биофизики   

 

 

Оценка __________________  «          »____________ 20___ г.

 

 

Члены экспертной комиссии:

профессор кафедры нанотехнологий  
к.т.н., доцент  

профессор кафедры нанотехнологий  
к.т.н., с.н.с. 

доцент кафедры биофизики

к.ф-м.н., доцент 

 

 

Курск 2012

Содержание

 

Введение 3

1. Механохимические процессы 4

2. Структура мышцы и  её элементов 

2.1 Виды мышц 6

2.2 Строение мышечной ткани   6

2.3 Модель скользящих нитей 8

2.4 Строение толстых и тонких нитей мышечного волокна 10

3. Мышечные и немышечные  формы подвижности

3.1 Элементарный акт мышечного  сокращения 14

3.2 Рабочий цикл актомиозинового комплекса 15

3.3 Кооперативная и индивидуальная «трудовая деятельность» миозина 17

3.4 Немышечные формы подвижности  18

3.5 Кинезин  20

4. Другие виды сокращения

4.1 Биомеханика мышц  24

4.2 Электромеханическое сопряжение в мышцах  25

Заключение 27

Список используемых источников  28

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Введение

Жизнь невозможна без механического  движения. Будучи «химическими машинами», клетки и организмы выполняют  механическую работу, перемещаясь как  целое или совершая перемещение  своих функциональных частей в поле силы тяжести, преодолевая сопротивление  воздушной или водной среды и  т. д. Механическая работа в живой системе производится в изотермических и изобарических условиях, поэтому, ёе источником не может быть тепловая энергия. Естественно думать, что механическая работа живой системы совершается за счет химической или (и) электрической энергии.

Химическая энергия —  потенциал вещества трансформироваться в химической реакции или трансформировать другие вещества. Создание или разрушение химических связей происходит с выделением (экзотермическая реакция) или поглощением (эндотермическая реакция) энергии. Химическая энергия, запасенная прежде всего в АТФ, трансформируется в осмотическую и электрическую работу в процессах мембранного транспорта. Это — биоэнергетические процессы. К биоэнергетическим относятся и механохимические процессы, в которых химическая энергия трансформируется в механическую работу.[4,5]

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1. Механохимические процессы

Механохимия – раздел физической химии, изучающий химические превращения и физикохимические изменения веществ и материалов,

которые происходят в результате механической нагрузки, приложенной к веществам или материалам. Превращение химической энергии в механическую работу и обратно может выполняться циклически работающей «машиной», возвращающейся после каждого цикла в исходное состояние. Изменения, состоящие в переходе рабочих веществ от одного химического потенциала к другому с одновременным производством работы, происходят во внешней по отношению к «машине» среде. Такой «машиной» может быть, например, полимерное полиэлектролитное волокно, длина которого изменяется при изменении рН среды.

В биологии мы встречаемся  с разнообразными механохимическими процессами:

• Движения животных и их органов — работа мышц
• движения растений
• движения клеток — работа жгутиков и ресничек
• вся совокупность движений в процессах митоза и мейоза
• движение протоплазмы внутри неделящейся клетки
• сократительные процессы в хвостах фаговых частиц
• механохимические процессы в мембранах
• движение мРНК. относительно рибосом в полисомах
• механорецепция.

 

Среди механохимических преобразователей энергии, распространенных в живой  природе, исключительно важную роль играют линейные молекулярные моторы – белковые машины, которые движутся вдоль полимерных нитей, используя  в качестве «топлива» молекулы АТФ(аденозинтрифосфата). К таким моторам относятся  белки актомиозинового комплекса, входящего в состав сократительного аппарата мышц. Движение микроворсинок (жгутиков и ресничек) определяется взаимодействием другой пары моторных белков – динеина и тубулина. Кинезин и другие родственные ему белки (некоторые формы миозина) работают в клетке как переносчики органелл (митохондрий, лизосом) и сравнительно крупных частиц.[4]

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

2. Структура мышцы и её элементов

 

2.1 Виды мышц

На основании структуры, сократительных свойств и механизмов регуляции различаются три вида мышечной ткани: скелетные мышцы, гладкая  мускулатура и сердечная мышца (миокард). Скелетные мышцы прикреплены, как правило, к костям скелета пучками коллагенновых волокон и благодаря работе этих мышц поддерживается положение тела в пространстве и происходит движения. Сокращения возникают под влиянием импульсов от нервных клеток и обычно бывают произвольными. Слои гладких мышц находятся в стенках полых внутренних органов и трубчатых образований. В результате их сокращений проталкивается содержимое полых органов, регулируется ток жидкости в сосудах и протоках путем изменений их диаметра. Маленькие пучки гладкомышечных клеток находятся также в коже около волосяных сумок и а радужной оболочке глаза. Сокращением гладких мышц управляет вегетативная нервная система, гормоны, аутокринные/паракринные факторы, другие местные химические сигналы. В отличие от скелетных мышцы гладкая мускулатура не имеет произвольной регуляции. Сердечная мышца занимает промежуточное положение по своим функциональным свойствам между скелетными и гладкими мышцами: она трудно управляется волевыми усилиями но имеет чрезвычайно высокую работоспособность. [1, 2]

 

2.2  Строение мышечной ткани

Скелетные мышцы составляют активную часть двигательного аппарата, являясь преобразователями химической энергии непосредственно в механическую работу и тепло. Скелетные мышцы состоят из многоядерных клеток, связанных возбудимой плазматической мембраной, по которой приходит нервный импульс, инициирующий сокращение мышцы. Мышечные клетки состоят из множества сократительных волокон – миофибрилл, расположенных параллельно друг другу. Структурно-функциональными единицами миофибрилл являются саркомеры, которые располагаются вдоль мышечных волокон через каждые 2,3 мкм. На электронно-микроскопических снимках продольного среза мышечной ткани видно, что саркомер состоит из параллельных рядов толстых и тонких нитей (рис. 1, а). Вертикальные темные линии Z соответствуют специальным структурным белкам, разделяющим миофибриллы на саркомеры. Между ними видны горизонтальные нити сократительного аппарата. От Z-линий отходят тонкие нити, которым на электронно-микроскопических снимках соответствуют светлые полосы I. В центральной части саркомера расположены толстые нити, которым соответствуют темные полосы А. В середине каждой полосы А видна более светлая полоса Н. Наличие двух темных участков полосы А определяется тем, что в этих зонах толстые нити пересекаются тонкими нитями. Более светлая полоса (зона Н) соответствует участку саркомера, где толстые нити не пересекаются с тонкими нитями.

 

Рис. 1. Схематическое изображение строения саркомеров мышечного волокна: а – продольный разрез, б – поперечный разрез в области пересечения толстых и тонких нитей, в – изменение длины саркомера в результате движения толстых и тонких нитей

 

Толстые нити, имеющие диаметр 15 нм, состоят главным образом  из молекул миозина. Тонкие нити имеют  диаметр 9 нм. Они содержат белки  трех типов: актин, тропомиозин и  тропониновый комплекс. Если посмотреть на поперечный срез саркомера в области, где соседствуют толстые и  тонкие нити (темный участок полосы А), то можно увидеть, что каждая тонкая нить окружена тремя толстыми нитями, а каждая толстая нить окружена шестью тонкими нитями (рис. 1, б). Толстые  и тонкие нити взаимодействуют друг с другом с помощью поперечных мостиков (участки молекул миозина, выступающие вбок от поверхности толстых филаментов по направлению к тонким) длиной около 13 нм, которые через регулярные промежутки выходят из толстых нитей и заполняют щели между соседними толстыми и тонкими нитями. [3]

 

2.3 Модель скользящих нитей

Во время генерирования  силы, укорачивающей мышечное волокно, перекрывающиеся толстые и тонкие филамонты каждого саркомера сдвигаются друг относительно друга. Этот механизм мышечного сокращения называется моделью скользящих нитей - был открыт в начале 1950-х гг., когда Эндрю и Хью Хаксли, Р.Нидергерк и Ж.Хэнсон, исследовавшие мышечные волокна методами рентгеноструктурного анализа, оптической и электронной микроскопии, независимо пришли к данной модели. Скольжение толстых и тонких нитей друг относительно друга совершается за счет энергии, выделяемой при гидролизе АТФ (ATP) до AДФ (ADP) (аденозиндифосфата) и неорганического фосфата (Фн). АТФазную активность миозина открыли в 1939 г. супруги В.А. Энгельгардт и М.Н. Любима, которые показали, что препараты миозина способны расщеплять АТФ на AДФ и Фн (АТФ + Н2О = AДФ+ Фн). Ими было также показано, что добавление АТР к белковому препарату, состоящему из нитей миозина, влияет на его механические свойства. Вскоре после этого А.Сцент-Дьорди (удостоенный впоследствии Нобелевской премии) установил, что в растворе актин и миозин образуют так называемый актомиозиновый комплекс. Примечательно, что сам по себе миозин плохо расщепляет АТФ, но в присутствии актина его активность возрастает приблизительно в 200 раз.

 

Pис. 2: Скольжение перекрывающихся толстых и тонких филаментов друг относительно друга приводит к укорочению миофибриллы без изменений длины филаментов. I-диск и Н-зона при этом уменьшаются.

 

Основные положения модели скользящих нитей (Хаксли):

• Актин и миозин не изменяют длину в ходе сокращения.
• Изменение длины саркомера при сокращении результат относительного продольного смещения нитей актина и миозина. (рис 1.в)
• Поперечные мостики, отходящие от миозина, могут присоединяться к комплементарным центрам актииа.
• Мостики прикрепляются к актину не одновременно.
• Замкнувшиеся мостики подвергаются структурному переходу, при котором они развивают усилие, после чего происходит их размыкание.
• Сокращение и расслабление мышцы состоит в нарастании и последующем уменьшении числа мостиков, совершающих цикл замыкание-размыкание.
• Каждый цикл связан с гидролизом одной молекулы АТФ.
• Акты замыкания-размыкания мостиков происходят независимо друг от друга.[2,3]

 

2.4  Строение толстых и тонких нитей мышечного волокна

Элементарной структурной  единицей толстых нитей саркомера  является молекула миозина. Миозин скелетных  мышц (миозин класса II) является довольно крупным белком, состоящим из шести  полипептидных цепей. Эта молекула представляет собой димер, образованный из двух сплетенных друг с другом одинаковых мономеров миозина (рис. 3, а). Каждый из этих мономеров состоит из одной тяжелой цепи (молекулярная масса 230 кДа) и двух легких цепей (молекулярная масса 20 кДа). Тяжелая цепь миозина неоднородна по своему строению. На одном конце ее полипептидная цепь свернута в виде глобулы, образующей своеобразную головку миозина (фрагмент S1). С помощью более тонкой шейки (фрагмент S2) головка миозина соединяется с длинным хвостом, который образован протяженной полипептидной цепью, уложенной в виде вытянутой (a-спирали. Хвосты двух мономерных единиц миозина сплетены друг с другом и образуют вытянутый стержень длиной 170 нм и толщиной 2 нм. Две подвижные головки, выступающие вбок из этого стержня (рис. 3, а), выполняют моторные функции – в ходе работы сократительного аппарата наклон головок миозина относительно его хвоста изменяется, обеспечивая перемещение миозина относительно актина.

 

 

Рис. 3. Строение молекулы миозина (а) и тонкой нити (б). В расслабленной мышце тропомиозин препятствует взаимодействию головки миозина с актином. Внизу (в) схематически показано различие геометрических характеристик моторных участков молекул миозина трех разных типов

 

Моторный фрагмент миозина (S1) непосредственно взаимодействует  с тонкой актиновой нитью. Фрагмент S1 включает в себя каталитический центр, с которым связывается молекула АТФ и где происходит ее гидролиз до AДФ и Фн. При гидролизе АТФ  выделяется энергия, за счет которой  работает миозин. В 1993 г. Айвэн Рэймент  и его коллеги методом рентгеноструктурного анализа установили пространственное строение головки миозина. Согласно их данным, фрагмент S1 представляет собой  глобулу размером 16,5х6,5х4 нм. На картине  трехмерного строения S1, полученной с разрешением 2,8 Å, четко видны оба функционально важных участка: место посадки АТФ и выступающий наружу участок полипептидной цепи, который непосредственно взаимодействует с актином. Вращательная подвижность головки миозина обеспечивается за счет своеобразных шарниров – гибких участков полипептидной цепи. Один из них находится в месте соединения фрагментов S1 и S2, другой расположен между фрагментом S2 и хвостом миозина (рис. 3, а). Наличие молекулярных шарниров дает возможность фрагменту S1 присоединяться и отсоединяться от нити актина, а также изменять свою ориентацию в ходе сократительного цикла (рис. 4, 5). Функционально важным звеном молекулы миозина является ее регуляторный участок, расположенный в области шейки, соединяющей каталитическую головку с хвостом молекулы миозина. Шейка образована a-спиралью полипептидной цепи длиной 8–9 нм, которая окружена двумя легкими полипептидными цепями S2. Шейка, по сути дела, является рычагом, через который структурные изменения в каталитическом центре передаются хвостовой части молекулы миозина. Легкие цепи придают этому рычагу необходимую жесткость и выполняют важную роль в регуляции каталитической активности миозина. Молекулы миозина в мышцах работают не поодиночке, а образуют сравнительно толстые жгуты из сплетенных друг с другом димеров. В саркомерах поперечнополосатых мышц каждая толстая нить состоит приблизительно из 300 сплетенных димеров миозина. С обоих концов толстой нити выступают многочисленные подвижные мостики, которые могут связываться с окружающими их тонкими нитями актина (рис. 1, б).