Биохимия мяса и мясных продуктов

Коллагеновые волокна имеют сложное строение. Основой каждого волокна являются три полипептидные цепи, закрученные в виде спиралей. Эти цепи состоят всего лишь из трех аминокислот (глицина, пролина и оксипролина). Коллаген нерастворим в воде, его волокна очень прочны, выдерживают нагрузку до 6 кг на 1 мм2. Эластиновые волокна бесструктурны, способны растягиваться в длину. При тепловой обработке они очень устойчивы. Внутренняя соединительная ткань (эндомизий) во всех частях туш имеет простое строение, в ней преобладают тонкие коллагеновые волокна, расположенные параллельными пучками. Промежуточная соединительная ткань (перемизий), соединяющая пучки мышечных волокон высшего порядка, имеет неодинаковое строение в разных частях туши. В мышцах, которые несли при жизни животных большую нагрузку (шея, пашина и др.), перемизий имеет сложное строение, в нем больше эластиновых волокон, коллагеновые волокна толще, образуют сложные хаотические переплетения. Такие ткани более устойчивы при тепловой обработке. В тех же мышцах, нагрузка на которые при жизни животного (вырезка, толстый край и др.) была невелика, перемизий имеет более простое строение, менее устойчив при тепловой обработке. Так, перемизий вырезки говяжьей туши почти не содержит эластина, сопротивление резанию мышечного волокна этой части туши около 1,2 кг/см2. В мышечной ткани толстого края говядины содержится коллагена почти в 2 раза больше, чем в вырезке, эластинового волокна — около 0,7% и сопротивление резанию этой части туши составляет около 2 кг/см2. В частях же задней ноги (бедро) количество коллагена достигает 7%, эластина — 2—2,5%, сопротивление резанию — 2,4 кг/см2. Свойства соединительной ткани (перемизия) определяют кулинарное назначение частей туши и обусловливают ее деление на отруба.

4. Химический состав мышечной ткани

В составе мышечной ткани содержатся (в%): вода — 70-75, белки - 18-22, ферменты липиды - 2-3, азотистые экстрактивные вещества - 1-1,7, безазотистые экстрактивные вещества - 0,7-1,35, неорганические соли - 1-1,5, углеводы - 0,5-3, а также витамины.

Белковые вещества мышечной ткани. Белковые вещества составляют 60-80% сухого остатка мышечной ткани, или 18-22% массы ткани. Белки мышечной ткани являются «строительным материалом». Из них построены различные структурные компоненты клеток (саркоплазма, сарколемма, миофибриллы, органеллы) и межклеточного вещества. Кроме этого, ряд белков мышечной ткани обладает ферментативными свойствами (рис .1.2.). Белки мышечной ткани можно подразделить на растворимые в воде (белки саркоплазмы), растворимые в солевых растворах (белки миофибрилл) и нерастворимые в водно-солевых растворах, условно называемые белками стромы. Фракция стромы включает белки, входящие в состав сарколеммы и внутримышечной соединительной ткани, а также белки ядер.

Ферменты мышечной ткани. Мышечная ткань характеризуется большим разнообразием содержащихся в ней ферментов, ибо мышечная ткань является одной из самых «работающих» тканей. Это, прежде всего, ферментная система, связанная с прижизненной функцией мышц - функцией движения. Эта ферментная система управляет актом сокращения и расслабления мышечных волокон. Она включает в себя как ферменты, связанные с сокращением миофибрилл и распадом АТФ - вещества, непосредственно поставляющего энергию сокращающимся миофибриллам, так и совокупность ферментов, обеспечивающих получение большого количества энергии в форме АТФ, необходимой для мышечной деятельности. Это ферменты гликолиза, а также ферменты циклатрикарбоновых кислот и дыхательной цепи. После углеводов жиры являются важнейшим источником энергии в мышцах. При недостатке углеводов в процесс обмена вовлекается большое количество жира. В мышцах присутствуют ферменты, окисляющие жирные кислоты. Непосредственно с этими ферментными системами связаны и ферментные системы, обусловливающие распад и синтез главных структурных элементов мышечной ткани: ферменты, принимающие участие в синтезе белка на рибосомах, обмене аминокислот и др. Таким об разом, в мышечной ткани содержатся сложные ферментные системы, составляющие единый комплекс. Особо следует остановиться на ферментах, которые содержатся в лизосомах. Это гидролазы, способные гидролизовать высокомолекулярные компоненты клеток - белки, полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты. В неповрежденных клетках эти ферменты надежно удерживаются липопротеидной мембраной внутри лизосом. Если целостность лизосомы нарушена, то гидролазы высвобождаются и переваривают компоненты клетки, как это имеет место, например, после смерти животного на поздних стадиях автолиза.

Липиды мышечной ткани представлены жирами, фосфолипидами, а из стеридов - свободным и связанным холестерином. Липиды, входящие в состав мышечной ткани, выполняют функции двоякого рода. Часть их, главным образом фосфолипиды, является пластическим материалом. Фосфолипиды входят в состав митохондрий, миофибрилл, клеточных мембран. Другая часть липидов выполняет роль резервного энергетического материала. Такие липиды, главным образом жиры, содержатся в саркоплазме мышечного волокна в виде мельчайших капелек, придавая ей мутный вид. В большом количестве липиды содержатся в межклеточных пространствах, между пучками мышц в соединительнотканных прослойках. Общее содержание липидов в мышечной ткани, а также их компонентов колеблется в широких пределах и зависит от упитанности животного, вида, возраста, пола и т.д.

Содержание углеводов в мышечной ткани сравнительно невелико. Они представлены главным об разом гликогеном и глюкозой. Содержание гликогена в мышцах зависит от тренированности и упитанности животного: в мышцах плохо откормленных, истощенных, голодных и больных животных его в 2-3 раза меньше, чем в мышцах животных, находящихся в нормальном физиологическом состоянии. В разных мышцах содержание гликогена различно: в усиленно работающих мышцах его почти в 1,5 раза больше, чем в мышцах, мало работающих. В свежих мышцах убойных животных содержится 0 ,3-0,9%, а иногда и 2% гликогена и 0,5% глюкозы. 

Экстрактивные вещества. При обработке мышечной ткани водой из нее экстрагируется ряд органических веществ, кроме белков и липидов. Поэтому их называют экстрактивными. Различают азотистые и безазотистые экстрактивные вещества. К безазотистым экстрактивным веществам относятся углеводы и продукты их обмена, витамины, органические фосфаты. Продуктами обмена углеводов являются глюкоза, мальтоза, молочная, пировиноградная, янтарная и другие органические кислоты. Из них в количественном отношении молочная кислота наиболее значительна. Количество других относительно невелико. Азотсодержащие экстрактивные вещества - это вещества, содержащие азот, но не относящиеся к белкам. Среди них можно выделить конечные (мочевина, мочевая кислота, аммонийные соли) и промежуточные (пуриновые основания, аминокислоты и др.) продукты белкового обмена. Мышечная ткань содержит также ряд азотсодержащих веществ, которые при жизни животного выполняют специфические функции в процессе обмена веществ и энергии. К ним относятся карнозин, ансерин, креатин, креатинфосфат, аденозинтрифосфат и другие свободные нуклеотиды. Современные представления об экстрактивных веществах мышечной ткани основываются на работах известного русского биохимика B.C. Гулевича. Им был выделен ряд специфических экстрактивных веществ из мышц человека и животных.

Карнозин представляет собой дипептид, состоящий из остатков бета-аланина и гистидина.

Ансерин — гомолог карнозина, метилированный карнозин. Эти дипептиды участвуют в процессах окислительного фосфорилирования в мышцах при образовании макроэргических фосфатных соединений (АТФ, КрФ). Эти пептиды также стимулируют секреторную функцию пищеварительных желез. Содержание карнозина и ансерина в скелетных мышцах убойных животных составляет около 0,014-1,0%.

Глутатион - трипептид, состоящий из глутаминовой кислоты, цистеина и глицина. Он является сильным восстановителем и легко окисляется. В живых тканях он находится в восстановленной форме и при необходимости переходит в окисленную форму:

Прижизненное содержание его в мышцах -25,841,5 мг%. Креатин - метилгуанидинуксусная кислота:

При жизни животного 70-80% креатина находится в виде креатинфосфата, макроэргического соединения, образующегося при фосфорилировании креатина под действием фермента креатинфосфокиназы (КФК):

Креатинфосфат - богатое энергией соединение, выполняющее роль легко мобилизуемого резерва энергии. Кроме того, он выполняет функцию внутриклеточного транспорта энергии от митохондрий (место ее получения) к сократительным элементам - миофибриллам (место ее потребления в мышечных клетках). Во фракции экстрактивных веществ содержится 10- 11% общего количества азота в свежей мышечной ткани.

После убоя животного экстрактивные вещества и продукты их превращения участвуют в создании специфического вкуса и аромата мяса.

5. Механизм мышечного сокращения и расслабления.

Подвижность является характерным свойством всех форм жизни. Направленное движение имеет место при расхождении хромосом в процессе клеточного деления, активном транспорте молекул, перемещении рибосом в ходе белкового синтеза, сокращении и расслаблении мышц. Мышечное сокращение — наиболее совершенная форма биологической подвижности. В основе любого движения, в том числе и мышечного, лежат общие молекулярные механизмы. У человека различают несколько видов мышечной ткани. Поперечнополосатая мышечная ткань составляет мышцы скелета (скелетные мышцы, которые мы можем сокращать произвольно). Гладкая мышечная ткань входит в состав мышц внутренних органов: желудочно-кишечного тракта, бронхов, мочевыводящих путей, кровеносных сосудов. Эти мышцы сокращаются непроизвольно, независимо от нашего сознания.

Механизм мышечного сокращения до настоящего времени раскрыт не полностью. Достоверно известно следующее.

1. Источником  энергии для мышечного сокращения  являются молекулы АТФ.

2. Гидролиз  АТФ катализируется при мышечном  сокращении миозином, обладающим ферментативной активностью.

3. Пусковым  механизмом мышечного сокращения  является повышение концентрации  ионов кальция в саркоплазме  миоцитов, вызываемое нервным двигательным  импульсом.

4. Во  время мышечного сокращения между  тонкими и толстыми нитями миофибрилл возникают поперечные мостики или спайки.

5. Во  время мышечного сокращения происходит  скольжение тонких нитей вдоль  толстых, что приводит к укорочению  миофибрилл и всего мышечного  волокна в целом.

Гипотез объясняющих механизм мышечного сокращения много, но наиболее обоснованной является так называемая гипотеза (теория) «скользящих нитей» или «гребная гипотеза». В покоящейся мышце тонкие и толстые нити находятся в разъединенном состоянии. Под воздействием нервного импульса ионы кальция выходят из цистерн саркоплазматической сети и присоединяются к белку тонких нитей – тропонину.  Этот белок меняет свою конфигурацию и меняет конфигурацию актина. В результате образуется поперечный мостик между актином тонких нитей и миозином толстых нитей. При этом повышается АТФазная активность миозина. Миозин расщепляет АТФ и за счет выделившейся при этом энергии миозиновая головка подобно шарниру или веслу лодки поворачивается, что приводит к скольжению мышечных нитей навстречу друг другу. Совершив поворот, мостики между нитями разрываются. АТФазная активность миозина резко снижается, прекращается гидролиз АТФ.

Однако при дальнейшем поступлении нервного импульса поперечные мостики вновь образуются, так как процесс, описанный выше, повторяется вновь.   В каждом цикле сокращения расходуется 1 молекула АТФ.    В основе мышечного сокращения лежат два процесса: спиральное скручивание сократительных белков; циклически повторяющееся образование и диссоциация комплекса между цепью миозина и актином. Мышечное сокращение инициируется приходом потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва, где выделяется нейрогормон ацетилхолин, функцией которого является передача импульсов. Сначала ацетилхолин взаимодействует с ацетилхолиновыми рецепторами, что приводит к распространению потенциала действия вдоль сарколеммы. Все это вызывает увеличение проницаемости сарколеммы для катионов Na+, которые устремляются внутрь мышечного волокна, нейтрализуя отрицательный заряд на внутренней поверхности сарколеммы. С сарколеммой связаны поперечные трубочки саркоплазматического ретикулума, по которым распространяется волна возбуждения. От трубочек волна возбуждения передается мембранам пузырьков и цистерн, которые оплетают миофибриллы на участках, где происходит взаимодействие актиновых и миозиновых нитей. При передаче сигнала на цистерны саркоплазматического ретикулума, последние начинают освобождать находящийся в них Са2+. Высвобожденный Са2+ связывается с Тн-С, что вызывает конформационные сдвиги, передающиеся на тропомиозин и далее на актин. Актин как бы освобождается из комплекса с компонентами тонких филаментов, в котором он находился.

Далее актин взаимодействует с миозином, и результатом такого взаимодействия является образование спайки, что делает возможным движение тонких нитей вдоль  толстых. Генерация силы (укорочение) обусловлена характером взаимодействия между миозином и актином. На миозиновом стержне имеется подвижный шарнир, в области которого происходит поворот при связывании глобулярной головки миозина с определенным участком актина. Именно такие повороты, происходящие одновременно в многочисленных участках взаимодействия миозина и актина, являются причиной втягивания актиновых филаментов (тонких нитей) в Н-зону. Здесь они контактируют (при максимальном укорочении) или даже перекрываются друг с другом, как это показано на рисунке.

Энергию для этого процесса поставляет гидролиз АТФ. Когда АТФ присоединяется к головке молекулы миозина, где локализован активный центр миозиновой АТФазы, связи между тонкой и толстой нитями не образуется. Появившийся катион кальция нейтрализует отрицательный заряд АТФ, способствуя сближению с активным центром миозиновой АТФазы. В результате происходит фосфорилирование миозина, т. е. миозин заряжается энергией, которая используется для образования спайки с актином и для продвижения тонкой нити. После того как тонкая нить продвинется на один «шаг», АДФ и фосфорная кислота отщепляются от актомиозинового комплекса. Затем к миозиновой головке присоединяется новая молекула АТФ, и весь процесс повторяется со следующей головкой молекулы миозина.