Строение, функции гемоглобина

                                                        Содержание:

1. Химическое  строение  гемоглобина…………………………………………3

2. Физиологические и патологические виды гемоглобина……………………4

3. Функции гемоглобина………………………………………………………...5

                             Химическое  строение  гемоглобина.

Гемоглобин— сложный железосодержащий белок кровосодержащих животных, гемоглобин содержится в эритроцитах и составляет 90% их сухой массы. Вне эритроцитов гемоглобин практически не обнаруживается.                                  

Химически гемоглобин относится к группе хромопротеидов*₁. Его простетическая*₂ группа, включающая железо, называется гемом, белковый компонент - глобином. Молекула гемоглобина содержит 4 гема и 1 глобин.

Гем является металлопорфирином - комплексом железа с протопорфирином. Протопорфирин (пигмент) имеет в своей основе 4 пиррольных*₃ кольца, соединенных посредством метановых мостиков СH в кольцо порфирина. Гем идентичен для всех разновидностей гемоглобина.

Глобин относится к  группе серусодержащих белков - гистонов. Полагают, что связующим звеном между  глобином и гемом является аминокислота гистидин. Молекула глобина состоит  из 2 пар полипептидных цепей. В  зависимости от аминокислотного состава определяют ά, β, γ и δ-цепи. Синтез белка происходит на самой ранней стадии эритропоэза (базофильные эритробласты богаты РНК) и в дальнейшем убывает. Синтез гема и соединение его с глобином, то есть образование гемоглобина, осуществляется на более поздних этапах эритропоэза, в период превращения базофильного нормобласта в полихроматофильный нормобласт. По мере созревания нормобластов количество гемоглобина в них увеличивается и достигает максимума в эритроцитах.

______________________________________________________________________

Хромопротеиды - сложные белки, содержащие окрашенные небелковые компоненты. Дыхательные пигменты (гемоглобин, миоглобин и др.), ряд ферментов (каталаза и др.).                                                                                            Простетическая группа — небелковый компонент, связанный с белком, который выполняет важную роль в биологической активности соответствующего белка. Простетические группы могут быть органическими (витамины, углеводы, липиды) или неорганическими (например, ионы металлов).                                                                                                                                                                   Порфирины — азотосодержащие пигменты, входят в состав небелковой части молекулы гемоглобина.                                                                                                       Пиррол — ароматический пятичленный азотистый гетероцикл, обладает слабыми кислотными свойствами.                                                                                               Эритропоэз  - процесс образования эритроцитов, который обычно протекает в кроветворной ткани костного мозга.

                    Физиологические и патологические виды гемоглобина.

К физиологическим гемоглобинам относятся НЬА (гемоглобин взрослого) и HbF (фетальный(свойственный плоду) гемоглобин, составляющий основную массу гемоглобина плода и исчезающий почти полностью ко 2-му году жизни ребенка). Современными исследованиями доказано существование по крайней мере двух разновидностей нормального гемоглобина А: А1 (главный) и А2 (медленный). Основную массу гемоглобина взрослого (96-99%) составляет HbAl, содержание других фракций (А2 F) не превышает 1 - 4%. Каждый вид гемоглобина, вернее его глобиновая часть, характеризуется своей «полипептидной формулой». Так, HbAl обозначается как ά2 β2, то есть он состоит из двух ά-цепей и двух β-цепей (всего 574 аминокислотных остатка, расположенных в строго определенном порядке). Другие виды нормальных гемоглобинов - F, A2 обладают общей с HbAl β-пептидной цепью, но отличаются структурой второй полипептидной цепи (например, структурная формула HbF – ά2γ2).

Помимо физиологических  гемоглобинов, существуют еще несколько  патологических разновидностей гемоглобина, отличающихся друг от друга физико-химическими  качествами, в частности различной электрофоретической подвижностью и разным отношением к щелочам. В настоящее время признается достоверным существование следующих видов патологического гемоглобина: B(S), С, D, E, G, H, I, Y, К, L, M, N, О, Р и Q.

Патологические гемоглобины возникают в результате врожденного, передаваемого по наследству дефекта образования гемоглобина. Изменения молекулярной структуры гемоглобина (его аминокислотного состава) являются основой развития гемоглобинопатий, относимых к «молекулярным болезням». Гемоглобинопатии (гемоглобинозы) могут являться причиной развития тяжелых анемий гемолитического типа. В эритроцитах циркулирующей крови гемоглобин находится в состоянии беспрерывной обратимой реакции. Он то присоединяет молекулу кислорода (в легочных капиллярах), то отдает ее (в тканевых капиллярах). Гемоглобин в венозной крови с низким парциальным давлением кислорода связан с 1 молекулой воды. Такой гемоглобин называется редуцированным (восстановленным) гемоглобином. В артериальной крови с высоким парциальным давлением кислорода гемоглобин соединен с 1 молекулой кислорода и имеет название - оксигемоглобин. Путем непрерывного превращения оксигемоглобина в редуцированный гемоглобин и обратно осуществляется перенос кислорода из легких к тканям. В тканях оксигемоглобин, отдавая кислород, превращается в редуцированный гемоглобин. Кислотные свойства редуцированного гемоглобина в 70 раз слабее свойств оксигемоглобина, поэтому свободные валентности его связывают углекислоту. Таким образом, углекислота доставляется из тканей в легкие с помощью гемоглобина. В легких образующийся оксигемоглобин в силу своих высоких кислотных свойств вступает в связь с щелочными валентностями карбогемоглобина, вытесняя углекислоту. Так как основной функцией гемоглобина является обеспечение тканей кислородом, то при всех состояниях, сопровождающихся снижением концентрации гемоглобина в крови, или при качественных его изменениях развивается гипоксия(кислородное голодание) тканей. Гемоглобин обладает способностью вступать в диссоциирующие соединения не только с кислородом и углекислый газом, но и с другими газами. В результате образуются карбоксигемоглобин, оксиазотистый гемоглобин и сульфгемоглобин.

Карбоксигемоглобин (оксиуглеродный) диссоциирует(обратимый распад частицы в-ва) в несколько сотен раз медленнее, чем оксигемоглобин, поэтому даже незначительная концентрация (0,07%) в воздухе угарного газа (СО), связывая около 50% имеющегося в организме гемоглобина и лишая его способности переносить кислород, является смертельным.

Сульфгемоглобин обнаруживается в крови иногда при применении лекарственных веществ (сульфаниламидов). Содержание сульфгемоглобина редко превышает 10%. Сульфгемоглобинемия - необратимый процесс. Так как пораженные эритроциты разрушаются в те же сроки, что и нормальные, явлений гемолизая(разрушение) не наблюдается и сульфгемоглобин может находиться в крови в течение нескольких месяцев. На этом свойстве сульфгемоглобина основан метод определения сроков пребывания нормальных эритроцитов в периферической крови.

                                                          Функции гемоглобина.

Гемоглобин представляет собой кровяной пигмент, роль которого заключается в транспорте кислорода  к органам и тканям, транспорте двуокиси углерода от тканей к легким, кроме этого он является внутриклеточным буфером, который поддерживает оптимальную для метаболизма pH.