Белки, липиды, углеводы

 

Что такое белки, особенности структурной  организации белковых молекул и  их функции

Белки — это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты представляют собой низкомолекулярные органические соединения, содержащие карбоксильную (-СООН) и аминную (-NH2) группы, которые связаны с одним и тем же атомом углерода. К атому углерода присоединяется боковая цепь — какой-либо радикал, придающий каждой аминокислоте определенные свойства.

У большей части аминокислот  имеется одна карбоксильная группа и одна аминогруппа; эти аминокислоты называются нейтральными. Существуют, однако, и основные аминокислоты — с более чем одной аминогруппой, а также кислые аминокислоты — с более чем одной карбоксильной группой.

Известно около 200 аминокислот, встречающихся в живых организмах, однако только 20 из них входят в состав белков. Это так называемые основные илипротеиногенные аминокислоты.

В зависимости от радикала основные аминокислоты делят на 3 группы:

Неполярные (аланин, метионин, валин, пролин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин);

Полярные незаряженные (аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин);

Заряженные (аргинин, гистидин, лизин — положительно; аспарагиновая и глутаминовая кислота — отрицательно).

Боковые цепи аминокислот (радикал) могут быть гидрофобными и гидрофильными  и придают белкам соответствующие  свойства.

У растений все необходимые  аминокислоты синтезируются из первичных  продуктов фотосинтеза. Человек  и животные не способны синтезировать  ряд протеиногенных аминокислот и должны получать их в готовом виде вместе с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин; аргинин и гистидин — незаменимые для детей.

В растворе аминокислоты могут  выступать в роли как кислот, так и оснований, т. е. они являются амфотерными соединениями. Карбоксильная группа (—СООН) способна отдавать протон, функционируя как кислота, а аминная (—NH2) принимать протон, проявляя таким образом свойства основания.

Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с  карбоксильной группой другой аминокислоты. Образующаяся при этом молекула представляет собой дипептид, а связь —СО—NH— называется пептидной связью.

На одном конце молекулы дипептида находится свободная  аминогруппа, а на другом — свободная  карбоксильная группа. Благодаря  этому дипептид может присоединять к себя другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется много аминокислот (более 10), то образуется полипептид.

Пептиды играют важную роль в организме. Многие алигопептиды являются гормонами. Таковы окситоцин, вазопрессин, тиролиберин, тиреотропин и др. К олигопептидам относится также брадикидин (пептид боли) и некоторые опиаты («естественные наркотики» человека), выполняющие функцию обезболивания. Принятие наркотиков разрушает опиатную систему организма, поэтому наркоман без дозы наркотиков испытывает 1 сильную боль — «ломку», которая в норме снимается опиатами.

К олигопептидам относятся некоторые антибиотики (например, грамицидин S).

Многие гормоны (инсулин, адренокортикотропный гормон и др.), антибиотики (например, грамицидин А), токсины (например, дифтерийный токсин) являются полипептидами.

Белки представляют собой  полипептиды, в молекулу которых  входит от 50 до нескольких тысяч аминокислот  с молекулярной массой свыше 10 000.

Каждому белку свойственна  в определенной среде своя особая пространственная структура. При характеристике пространственной (трехмерной) структуры  выделяют четыре уровня организации  молекул белков.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептид ной цепи. Первичная структура специфична для каждого белка и определяется генетической информацией, т.е. зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. От первичной структуры зависят все свойства и функции белков. Замена одной единственной аминокислоты в составе молекул белка или изменение их расположения обычно влечет за собой изменение функции белка. Так как в состав белков входит 20 видов аминокислот, число вариантов их комбинаций в пол и пептидной цепи поистине безгранично, что обеспечивает огромное количество видов белков в живых клетках.

В живых клетках молекулы белков или отдельные их участки  представляют собой не вытянутую  цепь, а скручены в спираль, напоминающую растянутую пружину (это так называемая α-спираль) или сложены в складчатый слой (β-слой).Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между -СО- и  -NН2-группами двух пептидных связей внутри одной полипептидной цепи (спиральная конфигурация) или между двумя полипептидными цепями (складчатые слои).

Полностью α-спиральную конфигурацию имеет белок кератин. Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, когтей, клюва, перьев и рогов. Спиральная вторичная структура характерна, помимо кератина, для таких фибриллярных (нитевидных) белков, как миозин, фибриноген, коллаген.

У большинства белков спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи складываются в трехмерное образование шаровидной формы — глобулу (характерна для глобулярных белков). Глобула определенной конфигурации является третичной структурой белка. Третичная структура стабилизируется ионными, водородными связями, ковалентными дисульфидными связями (которые образуются между атомами серы, входящими в состав цистеина), а также гидрофобными взаимодействиями. Наиболее важными в возникновении третичной структуры являются гидрофобные взаимодействия; белок при этом свертывается таким образом, что его гидрофобные боковые цепи скрыты внутри молекулы, т. е. защищены от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу.

Многие белки с особо  сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей, удерживаемых в молекуле вместе за счет гидрофобных  взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей — возникает четвертичная структура. Такая структура имеется, например, у глобулярного белка гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных субъединиц (протомеров), находящихся в третичной структуре, и небелковой части — гема. Только в такой структуру гемоглобин способен выполнять свою транспортную функцию.

Под влиянием различных химических и физических факторов (обработка  спиртом, ацетоном, кислотами, щелочами, высокой температурой, облучением, высоким давлением и т. д.) происходит изменение третичной и четвертичной структуры белка вследствие разрыва  водородных и ионных связей. Процесс  нарушения нативной (естественной) структуры белка называется денатурацией. При этом наблюдается уменьшение растворимости белка, изменение формы и размеров молекул, потеря ферментативной активности и т. д. Процесс денатурации иногда обратим, т. е. возвращение нормальных условий среды может сопровождаться самопроизвольным восстановлением естественной структуры белка. Такой процесс называется ренатурацией. Отсюда следует, что все особенности строения и функционирования макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

По химическому составу  выделяют белки простые и сложные. К простым относятся белки, состоящие только из аминокислот, а к сложным — содержащие белковую часть и небелковую (простатическую) — ионы металлов, углеводы, липиды и др. Простыми белками являются сывороточный альбумин крови, иммуноглобулин (антитела), фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложными белками являются все протеолипиды и гликопротеиды, гемоглобин, большинство ферментов и т.д.

Функции белков

Структурная.

Белки входят в состав клеточных  мембран и органелл клетки. Стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия, волосы, ногти, когти у высших животных состоят преимущественно из белков.

Каталитическая (ферментативная).

Белки-ферменты катализируют протекание всех химических реакций  в организме. Они обеспечивают расщепление  питательных веществ в пищеварительном  тракте, фиксацию углерода при фотосинтезе, реакции матричного синтеза и  т. п.

Транспортная.

Белки способны присоединять и переносить различные вещества. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов и гормоны. Гемоглобин переносит  кислород и углекислый газ.

Молекулы белков, входящие в состав плазматической мембраны, принимают участие в транспорте веществ в клетку и из нее.

Защитная.

Ее выполняют иммуноглобулины (антитела) крови, обеспечивающие иммунную защиту организма. Фибриноген и тромбин  участвуют в свертывании крови  и предотвращают кровотечение.

Сократительная.

Обеспечивается движением  относительно друг друга нитей белков актина и миозина в мышцах и  внутри клеток. Скольжение микротрубочек, построенных из белка тубулина, объясняется движение ресничек и жгутиков.

Регуляторная.

Многие гормоны являются олигопептидами или белками, например: инсулин, глюкагон, аденокортикотропный гормон и др.

Рецепторная.

Некоторые белки, встроенные в клеточную мембрану, способны изменить свою структуру на действие внешней  среды. Так происходят прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку. Примером может служить фитохром — светочувствительный белок, регулирующий фотопериодическую реакцию растений, и опсин — составная часть родопсина, пигмента, находящегося в клетках сетчатки глаза.

 

 

 

 

 

 

 

Строение, свойства и функции липидов

Липиды - жироподобные органические соединения, нерастворимые в воде, но хорошо растворимые в неполярных растворителях (эфире, бензине, бензоле, хлороформе и др.). Дикими принадлежат к простейшим биологическим молекулам.

В химическом отношении большинство  липидов представляет собой сложные  эфиры высших карбоновых кислот и  ряда спиртов. Наиболее известны среди  них жиры. Каждая молекула жира образована молекулой трехатомного спирта глицерола и присоединенными к ней эфирными связями трех молекул высших карбоновых кислот. Согласно принятой номенклатуре жиры называют триацилглицеролами.

Когда жиры гидролизуются (т.е. расщепляются из-за внедрения H+ и OH- в эфирные связи), они распадаются на глицерол и свободные высшие карбоновые кислоты, каждая из которых содержит четное число атомов углерода.

Атомы углерода в молекулах  высших карбоновых кислот могут быть соединены друг с другом как простыми, так и двойными связями. Среди  предельных (насыщенных) высших карбоновых кислот наиболее часто в состав жиров  входят:

пальмитиновая СН3 - (СН2)14 - СООН или С15Н31СООН;

стеариновая СН3 - (СН2)16 - СООН или С17Н35СООН;

арахиновая СН3 - (СН2)18 - СООН или С19Н39СООН;

среди непредельных:

олеиновая СН3 - (СН2)7 - СН = СН — (СН2)7 - СООН или С17Н33СООН;

линолевая СН3 - (СН2)4 - СН = СН — СН2 - СН — (СН2)7 - СООН или С17Н31СООН;

линоленовая СН3 - СН2 - СН = СН — СН2 - СН = СН — СН2 - СН = СН — (СН2)7 - СООН или С17Н29СООН.

Степень ненасыщенности и длина цепей высших карбоновых кислот (т.е. число атомов углерода) определяет физические свойства того или иного жира.

Жиры с короткими и  непредельными кислотными цепями имеют  низкую температуру плавления. При  комнатной температуре это жидкости (масла) либо мазеподобные вещества. И наоборот, жиры с длинными и насыщенными цепями высших карбоновых кислот при комнатной температуре представляют собой твердые вещества. Вот почему при гидрировании (насыщении кислотных цепей атомами водорода по двойным связям) жидкое арахисовое масло, например, превращается в однородное мазеобразное арахисовое масло, а подсолнечное масло — в маргарин. В организме животных, живущих в холодном климате, например у рыб арктических морей, обычно содержится больше ненасыщенных триацилглицеролов, чем у обитателей южных широт. По этой причине тело их остается гибким и при низких температурах.

Различают:

Фосфолипиды — амфифильные соединения, т. е. имеют полярные головки и неполярные хвосты. Группы, образующие полярную головку, гидрофильны (растворимы в воде), а неполярные хвостовые группы гидрофобны (нерастворимы в воде).

Двойственная природа  этих липидов обусловливает их ключевую роль в организации биологических  мембран.

Воска — сложные эфиры адноатомных (с одной гидроксильной группой) высокомолекулярных (имеющих длинный углеродный скелет) спиртов и высших карбоновых кислот.

Еще одну группу липидов  составляют стероиды. Эти вещества построены на основе спирта холестерола. Стероиды очень плохо растворимы в воде и не содержат высших карбоновых кислот.

К ним относятся желчные  кислоты, холестерол, половые гормоны, витамин D и др.

К стероидам близки терпены (ростовые вещества растений — гиббереллины; фитол, входящий в состав хлорофилла каротиноиды — фотосинтетичские пигменты; эфирные масла растений — ментол, камфора и др.).

Липиды могут образовывать комплексы с другими биологическими молекулами.

Липопротеины — сложные образования, содержащие триацилглицеролы, холестерол и белки, причем последние не имеют ковалентных связей с липидами.

Гликолипиды — это группа липидов, построенных на основе спирта сфингозина и содержащих кроме остатка высших карбоновых кислот одну или несколько молекул сахаров (чаще всего глюкозу или галактозу).